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万見
- PDB-8r3h: Phalloidin bound F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r3h
タイトルPhalloidin bound F-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • phalloidin
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus (キジ)
Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Yuan, B. / Paraschiakos, T. / Windhorst, S. / Marlovits, T.C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)152/774-1, 152/775-1, 152/776-1 and 152/777-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Cell Biol / 年: 2026
タイトル: Evolutionarily conserved short linear motifs drive actin filament binding.
著者: Themistoklis Paraschiakos / Biao Yuan / Michael Hecht-Bucher / Kostiantyn Sopelniak / Pasquale Cervero / Lisa Simon / Ksenija Zonjic / Dominic Eggers / Franziska Selle / Jing Li / Ali Biabani ...著者: Themistoklis Paraschiakos / Biao Yuan / Michael Hecht-Bucher / Kostiantyn Sopelniak / Pasquale Cervero / Lisa Simon / Ksenija Zonjic / Dominic Eggers / Franziska Selle / Jing Li / Ali Biabani / Stefan Linder / Thomas C Marlovits / Sabine Windhorst /
要旨: Regulation of the actin cytoskeleton by actin-binding proteins is essential for cellular homeostasis, and the mode of actin binding determines the activity of actin-binding proteins. Here we identify ...Regulation of the actin cytoskeleton by actin-binding proteins is essential for cellular homeostasis, and the mode of actin binding determines the activity of actin-binding proteins. Here we identify a 'short linear actin filament-binding motif' (SFM) based on the cryo-electron microscopy structure of the ITPKA-actin filament complex. Using the computational pipeline SLiMFold, we discovered 103 human proteins containing SFMs with diverse cellular roles. Phylogenetic analysis suggests that SFMs arose de novo and are conserved across eukaryotes, exhibiting actin filament-binding affinities of 2-12 µM. Critical residues mediating binding and modulating affinity were defined, and the cryo-electron microscopy structures of two SFM-actin filament complexes revealed that SFM binding decreases actin-filament stiffness. These findings indicate that SFMs regulate actin-filament conformation and serve as anchoring modules that connect actin dynamics to a broad variety of cellular functions, providing a framework for understanding the actin-associated roles of numerous proteins.
履歴
登録2023年11月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年7月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年7月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
X: phalloidin
Y: phalloidin
Z: phalloidin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,23418
ポリマ－212,9778
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus (キジ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 発現宿主: Gallus (キジ)
参照: UniProt: P68139, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質・ペプチド phalloidin


分子量: 808.899 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Amanita phalloides (タマゴテングタケ)
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Phalloidin bound F-actin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Gallus (キジ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.75 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.78 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 128335 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 51.29 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00414991
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.550620360
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04262270
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00322591
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.36492086

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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