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- PDB-8r3f: C-terminal Rel-homology Domain of NFAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r3f
タイトルC-terminal Rel-homology Domain of NFAT1
要素Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
キーワードTRANSCRIPTION / NFAT1 / Transcription Factor / Fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


: / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / myotube cell development / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / calcineurin-NFAT signaling cascade / cartilage development / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / positive regulation of myoblast fusion / Calcineurin activates NFAT ...: / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / myotube cell development / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / calcineurin-NFAT signaling cascade / cartilage development / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / positive regulation of myoblast fusion / Calcineurin activates NFAT / phosphatase binding / positive regulation of B cell proliferation / 14-3-3 protein binding / cellular response to calcium ion / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell receptor signaling pathway / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific double-stranded DNA binding / cell migration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / molecular adaptor activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding ...Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Zak, K.M. / Boettcher, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用
ジャーナル: Arch Pharm / 年: 2024
タイトル: Ligandability assessment of the C-terminal Rel-homology domain of NFAT1.
著者: Bottcher, J. / Fuchs, J.E. / Mayer, M. / Kahmann, J. / Zak, K.M. / Wunberg, T. / Woehrle, S. / Kessler, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix
著者: Liebschner, D.
履歴
登録2023年11月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
B: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8864
ポリマ－24,5522
非ポリマー3342
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area11810 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)48.775, 40.279, 57.419
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.255, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 576 through 578 or resid 580...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 576 through 578 or resid 580 through 653 or resid 655 through 677))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1 / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11GLUGLUAA576 - 5783 - 5
d_12VALVALAA580 - 6537 - 80
d_13LYSLYSAA655 - 67782 - 104
d_21GLUGLUBB576 - 5783 - 5
d_22VALVALBB580 - 6537 - 80
d_23LYSLYSBB655 - 67782 - 104

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.574888471566, 0.386940764239, -0.720957758979), (-0.631580264377, -0.770029050331, 0.0903417472476), (-0.520201513752, 0.507279121014, 0.687064973982)ベクター: ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.574888471566, 0.386940764239, -0.720957758979), (-0.631580264377, -0.770029050331, 0.0903417472476), (-0.520201513752, 0.507279121014, 0.687064973982)
ベクター: 35.2414630881, 15.5281686484, 8.09222003114)

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要素

#1: タンパク質 Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2 / NF-ATc2 / NFATc2 / NFAT pre-existing subunit / NF-ATp / T-cell transcription factor NFAT1


分子量: 12275.864 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFATC2, NFAT1, NFATP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13469
#2: 化合物 ChemComp-XS8 / (4~{S})-6-fluoranyl-3,4-dihydro-2~{H}-chromen-4-amine


分子量: 167.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10FNO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: containing 25% PEG 3350, 200 mM Sodium Chloride and 100 mM BIS-TRIS buffer at a pH of 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.547→56.96 Å / Num. obs: 24212 / % possible obs: 74.4 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 17.76 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 10.33
反射 シェル解像度: 1.547→1.62 Å / CC1/2: 0.52

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_4839精密化
PHENIXdev_4839精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P7H

1p7h


解像度: 1.55→56.96 Å / SU ML: 0.1981 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.4617
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 1183 4.89 %
Rwork0.1942 23029 -
obs0.1963 24212 74.4 %
all-48015 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→56.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1682 0 24 268 1974
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01271762
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22742388
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0759256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0105311
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.1013250
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.14481495239 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.620.3089140.289314X-RAY DIFFRACTION8.14
1.62-1.70.3142620.29041279X-RAY DIFFRACTION33.37
1.7-1.810.31911390.28782516X-RAY DIFFRACTION65.2
1.81-1.950.34321670.25833608X-RAY DIFFRACTION93.7
1.95-2.150.25742130.20993783X-RAY DIFFRACTION98.57
2.15-2.460.23681810.1883802X-RAY DIFFRACTION98.35
2.46-3.090.22392020.18483823X-RAY DIFFRACTION98.05
3.09-56.960.20542050.16833904X-RAY DIFFRACTION98.3
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.0133951759 Å / Origin y: 7.29146038569 Å / Origin z: 13.5852543605 Å
111213212223313233
T0.121694625016 Å20.0169703077769 Å20.00267879759663 Å2-0.107370708487 Å2-0.000845034680906 Å2--0.0831573842863 Å2
L1.55954548873 °20.460464930381 °20.144407077586 °2-1.05420917525 °2-0.00586381720642 °2--0.274607620729 °2
S0.0160181758658 Å °-0.112075352526 Å °-0.00423377531153 Å °0.112729672309 Å °-0.0209710388501 Å °0.0094326031609 Å °0.0326344679542 Å °0.0239421065164 Å °0.00956202946223 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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