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- PDB-8r2o: Huntingtin-Q17, 1-66, N-MBP fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r2o
タイトルHuntingtin-Q17, 1-66, N-MBP fusion
要素Maltodextrin-binding protein,Huntingtin, myristoylated N-terminal fragment
キーワードUNKNOWN FUNCTION / HUNTINGTIN / HTT-EX1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum ...positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / positive regulation of aggrephagy / cell envelope / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / Golgi organization / beta-tubulin binding / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of MECP2 expression and activity / postsynaptic cytosol / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / presynaptic cytosol / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / cytoplasmic vesicle membrane / autophagosome / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / periplasmic space / early endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT ...Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltodextrin-binding protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Toledo-Sherman, L. / Dominguez, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
CHDI Foundation 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Post-translational modifications in the first 17 amino acids of huntingtin influence self-association and interaction with membranes
著者: Gallo, M. / Ingenito, R. / Finotto, M. / Di Marino, S. / Cicero, D.O. / Bianchi, E. / Blaesse, M. / Neudegger, T. / Steinbacher, S. / Toledo-Sherman, L. / Lee, M.R. / Dominguez, L. / ...著者: Gallo, M. / Ingenito, R. / Finotto, M. / Di Marino, S. / Cicero, D.O. / Bianchi, E. / Blaesse, M. / Neudegger, T. / Steinbacher, S. / Toledo-Sherman, L. / Lee, M.R. / Dominguez, L. / Monteagudo, E. / Doherty, E.M.
履歴
登録2023年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,Huntingtin, myristoylated N-terminal fragment
B: Maltodextrin-binding protein,Huntingtin, myristoylated N-terminal fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,8344
ポリマ－97,1502
非ポリマー6852
水00
1
A: Maltodextrin-binding protein,Huntingtin, myristoylated N-terminal fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9172
ポリマ－48,5751
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltodextrin-binding protein,Huntingtin, myristoylated N-terminal fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9172
ポリマ－48,5751
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)278.619, 278.619, 278.619
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number196
Space group name H-MF23

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要素

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,Huntingtin, myristoylated N-terminal fragment


分子量: 48574.898 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal region of Huntingtin, 1-66, fused to maltose-binding protein,N-terminal region of Huntingtin, 1-66, fused to maltose-binding protein
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: malE, JW3994, HTT, HD, IT15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A4P1LXE0, UniProt: P42858
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.25
詳細: 0.8 M KH2PO4, 0.8 M NaH2PO4, and 0.1 M TRIS/HCl pH 8.25

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.23→47.14 Å / Num. obs: 26757 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 3.23→3.48 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.451 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 5542 / Rrim(I) all: 0.546 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0232精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.23→47.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 20.338 / SU ML: 0.321 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.414 / ESU R Free: 0.388 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23764 412 1.5 %RANDOM
Rwork0.16649 ---
obs0.16763 26345 93.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 86.705 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.23→47.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6468 0 46 0 6514
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0136502
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0175858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8731.6518873
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2671.57613622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3615831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.76925.517290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.90315981
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.6731510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2875
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021244
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it25.95412.2663330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other25.95612.2663329
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it28.88220.8734159
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other28.87820.8744160
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it31.01413.1653172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other31.01313.1643172
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other33.9821.6164714
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined32.59413.1457300
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other32.59613.1457299
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4823 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.23→3.314 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.536 29 -
Rwork0.461 2022 -
obs--97.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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