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- PDB-8r07: C-terminal Rel-homology Domain of NFAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8r07
タイトルC-terminal Rel-homology Domain of NFAT1
要素Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
キーワードTRANSCRIPTION / NFAT1 / Transcription Factor
機能・相同性
機能・相同性情報


lncRNA transcription / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / myotube cell development / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / calcineurin-NFAT signaling cascade / cartilage development / positive regulation of myoblast fusion / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Calcineurin activates NFAT ...lncRNA transcription / transcription factor AP-1 complex / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / myotube cell development / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / calcineurin-NFAT signaling cascade / cartilage development / positive regulation of myoblast fusion / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Calcineurin activates NFAT / phosphatase binding / positive regulation of B cell proliferation / 14-3-3 protein binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / cellular response to calcium ion / B cell receptor signaling pathway / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / sequence-specific double-stranded DNA binding / cell migration / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / ribonucleoprotein complex / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding ...Nuclear factor of activated T cells (NFAT) / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Zak, K.M. / Boettcher, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Arch Pharm / 年: 2024
タイトル: Ligandability assessment of the C-terminal Rel-homology domain of NFAT1.
著者: Bottcher, J. / Fuchs, J.E. / Mayer, M. / Kahmann, J. / Zak, K.M. / Wunberg, T. / Woehrle, S. / Kessler, D.
履歴
登録2023年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2
B: Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5522
ポリマ－24,5522
非ポリマー00
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area11540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.456, 40.320, 54.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.235, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 577 through 585 or resid 587...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 577 through 585 or resid 587...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11LEULEUTHRTHRAA577 - 5854 - 12
d_12SERSERSERSERAA58714
d_13LEULEUGLYGLYAA589 - 59316 - 20
d_14GLNGLNSERSERAA595 - 63322 - 60
d_15PROPROILEILEAA635 - 66162 - 88
d_16ARGARGVALVALAA665 - 67892 - 105
d_21LEULEUTHRTHRBB577 - 5854 - 12
d_22SERSERSERSERBB58714
d_23LEULEUGLYGLYBB589 - 59316 - 20
d_24GLNGLNSERSERBB595 - 63322 - 60
d_25PROPROILEILEBB635 - 66162 - 88
d_26ARGARGVALVALBB665 - 67892 - 105

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.582125360166, 0.369001886019, -0.724546529331), (-0.605713251507, -0.791272010709, 0.0836663732846), (-0.542440339577, 0.487571751831, 0.684128836416)ベクター: - ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.582125360166, 0.369001886019, -0.724546529331), (-0.605713251507, -0.791272010709, 0.0836663732846), (-0.542440339577, 0.487571751831, 0.684128836416)
ベクター: -20.4088610185, -8.622282252, -10.0260749572)

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要素

#1: タンパク質 Nuclear factor of activated T-cells, cytoplasmic 2 / NF-ATc2 / NFATc2 / NFAT pre-existing subunit / NF-ATp / T-cell transcription factor NFAT1


分子量: 12275.864 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFATC2, NFAT1, NFATP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13469
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 200mM Sodium Chloride and 100 mM BIS-TRIS buffer at a pH of 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→36.18 Å / Num. obs: 19383 / % possible obs: 88.45 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 11.89 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 16.82
反射 シェル解像度: 1.74→1.83 Å / Num. unique obs: 1358 / CC1/2: 0.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_4839精密化
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→36.18 Å / SU ML: 0.1491 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.2979
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1839 978 5.05 %
Rwork0.1466 18405 -
obs0.1486 19383 88.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 16.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→36.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1687 0 0 266 1953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.02391771
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.60452403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1308257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0126319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.596232
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.56810133704 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.830.3032560.21411306X-RAY DIFFRACTION44.19
1.83-1.950.21121220.16292319X-RAY DIFFRACTION78.49
1.95-2.10.18331630.14422910X-RAY DIFFRACTION98.84
2.1-2.310.19461360.14172958X-RAY DIFFRACTION99.61
2.31-2.640.20131810.14622947X-RAY DIFFRACTION99.81
2.64-3.330.20581580.14312981X-RAY DIFFRACTION99.68
3.33-36.180.14481620.14152984X-RAY DIFFRACTION97.64
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -9.68497862649 Å / Origin y: 0.678830115622 Å / Origin z: -14.1359203297 Å
111213212223313233
T0.100675420907 Å20.0156053586466 Å20.00609113522498 Å2-0.0869524468134 Å20.00428313673431 Å2--0.0731557753769 Å2
L1.23290580598 °20.175623578485 °20.164879531534 °2-0.614454136878 °2-0.00413336747549 °2--0.375154964538 °2
S0.0162086254879 Å °-0.0598378879233 Å °0.039224770153 Å °0.0281512025082 Å °-0.0076435006972 Å °0.0193150122509 Å °0.0330268985795 Å °-0.00797155541076 Å °-0.00282893720802 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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