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- PDB-8qzw: Crystal structure of deoxyhypusine synthase from Trichomonas vaginalis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qzw
タイトルCrystal structure of deoxyhypusine synthase from Trichomonas vaginalis
要素Deoxyhypusine synthase related protein, putative
キーワードTRANSFERASE / translation / hypusination / hypusine / eIF5A / deoxyhypusine / deoxyhypusination
機能・相同性deoxyhypusine synthase activity / Deoxyhypusine synthase / Deoxyhypusine synthase superfamily / Deoxyhypusine synthase / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / cytoplasm / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Deoxyhypusine synthase related protein, putative
機能・相同性情報
生物種Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Wator, E. / Wilk, P. / Grudnik, P.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2019/35/N/NZ1/02805 ポーランド
Polish National Science CentreUMO-2019/33/B/NZ1/01839 ポーランド
引用ジャーナル: FEBS J / 年: 2024
タイトル: Structural characterization of the (deoxy)hypusination in Trichomonas vaginalis questions the bifunctionality of deoxyhypusine synthase.
著者: Elżbieta Wątor / Piotr Wilk / Paweł Kochanowski / Przemysław Grudnik /
要旨: Trichomonas vaginalis, the causative agent of trichomoniasis, is a prevalent anaerobic protozoan parasite responsible for the most common nonviral sexually transmitted infection globally. While ...Trichomonas vaginalis, the causative agent of trichomoniasis, is a prevalent anaerobic protozoan parasite responsible for the most common nonviral sexually transmitted infection globally. While metronidazole and its derivatives are approved drugs for this infection, rising resistance necessitates the exploration of new antiparasitic therapies. Protein posttranslational modifications (PTMs) play crucial roles in cellular processes, and among them, hypusination, involving eukaryotic translation factor 5A (eIF5A), has profound implications. Despite extensive studies in various organisms, the role of hypusination in T. vaginalis and its potential impact on parasite biology and pathogenicity remain poorly understood. This study aims to unravel the structural basis of the hypusination pathway in T. vaginalis using X-ray crystallography and cryo-electron microscopy. The results reveal high structural homology between T. vaginalis and human orthologs, providing insights into the molecular architecture of eIF5A and deoxyhypusine synthase (DHS) and their interaction. Contrary to previous suggestions of bifunctionality, our analyses indicate that the putative hydroxylation site in tvDHS is nonfunctional, and biochemical assays demonstrate exclusive deoxyhypusination capability. These findings challenge the notion of tvDHS functioning as both deoxyhypusine synthase and hydroxylase. The study enhances understanding of the hypusination pathway in T. vaginalis, shedding light on its functional relevance and potential as a drug target, and contributing to the development of novel therapeutic strategies against trichomoniasis.
履歴
登録2023年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月23日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,28413
ポリマ－40,5791
非ポリマー1,70412
水7,206400
1
A: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
ヘテロ分子

A: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
ヘテロ分子

A: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
ヘテロ分子

A: Deoxyhypusine synthase related protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,13452
ポリマ－162,3174
非ポリマー6,81748
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area45190 Å2
ΔGint-631 kcal/mol
Surface area41420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.145, 123.145, 263.326
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

SO4

21A-843-

HOH

31A-894-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Deoxyhypusine synthase related protein, putative


分子量: 40579.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trichomonas vaginalis (ちつほねまくむし)
株: BL21(DE3) / 遺伝子: TVAG_359990 / Variant: Rosetta / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: A2DTB8
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Proplex G3: 0.1M HEPES pH 7.0; 2M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 2019-11-09 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月9日
放射モノクロメーター: DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→48.42 Å / Num. obs: 114945 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 14.67 % / Biso Wilson estimate: 35.48 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/av σ(I): 17.99 / Net I/σ(I): 17.99
反射 シェル解像度: 1.68→1.78 Å / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 2.443 / Mean I/σ(I) obs: 0.95 / Num. unique obs: 18031 / CC1/2: 0.624 / Rrim(I) all: 2.532 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
PHASER位相決定
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.68→48.42 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1553 2097 1.83 %
Rwork0.1484 --
obs0.1485 114807 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→48.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2815 0 103 400 3318
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7031102
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065440
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008515
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.720.36221300.37417011X-RAY DIFFRACTION94
1.72-1.760.28461370.3147429X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.810.28131390.29267450X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.860.21641380.24927456X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.920.29541400.22837467X-RAY DIFFRACTION100
1.92-1.990.22281390.18577487X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.070.17371390.16927475X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.160.16951400.15647526X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.270.16571400.147492X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.420.13391400.13567553X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.60.15621400.1297523X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.870.13931420.13297602X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.280.141410.13227596X-RAY DIFFRACTION100
3.28-4.130.12321430.12347683X-RAY DIFFRACTION100
4.13-48.420.14711490.14047960X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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