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万見
- PDB-8qvw: Cryo-EM structure of the peptide binding domain of human SRP68/72 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qvw
タイトルCryo-EM structure of the peptide binding domain of human SRP68/72
要素
  • Signal recognition particle subunit SRP68
  • Signal recognition particle subunit SRP72
キーワードTRANSLATION / Signal recognition particle / TPR / protein translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / signal recognition particle / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / TPR domain binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribosome / response to xenobiotic stimulus ...endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / signal recognition particle / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / TPR domain binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / ribosome / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / focal adhesion / nucleolus / endoplasmic reticulum / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Tetratricopeptide repeat ...Signal recognition particle, SRP72 subunit, RNA-binding / Signal recognition particle, SRP72 subunit / Putative TPR-like repeat / SRP72 RNA-binding domain / Putative TPR-like repeat / Signal recognition particle subunit SRP68 / Signal recognition particle subunit SRP68, RNA-binding domain / SRP68, N-terminal domain superfamily / RNA-binding signal recognition particle 68 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle subunit SRP72 / Signal recognition particle subunit SRP68
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zhong, Y. / Feng, J. / Koh, A.F. / Kotecha, A. / Greber, B.J. / Ataide, S.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V009354/1 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structure of SRP68/72 reveals an extended dimerization domain with RNA-binding activity.
著者: Yichen Zhong / Junjie Feng / Adrian F Koh / Abhay Kotecha / Basil J Greber / Sandro F Ataide /
要旨: The signal recognition particle (SRP) is a critical component in protein sorting pathways in all domains of life. Human SRP contains six proteins bound to the 7S RNA and their structures and ...The signal recognition particle (SRP) is a critical component in protein sorting pathways in all domains of life. Human SRP contains six proteins bound to the 7S RNA and their structures and functions have been mostly elucidated. The SRP68/72 dimer is the largest SRP component and is essential for SRP function. Although the structures of the SRP68/72 RNA binding and dimerization domains have been previously reported, the structure and function of large portions of the SRP68/72 dimer remain unknown. Here, we analyse full-length SRP68/72 using cryo-EM and report that SRP68/72 depend on each other for stability and form an extended dimerization domain. This newly observed dimerization domain is both a protein- and RNA-binding domain. Comparative analysis with current structural models suggests that this dimerization domain undergoes dramatic translocation upon SRP docking onto SRP receptor and eventually comes close to the Alu domain. We propose that the SRP68/72 dimerization domain functions by binding and detaching the Alu domain and SRP9/14 from the ribosomal surface, thus releasing elongation arrest upon docking onto the ER membrane.
履歴
登録2023年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle subunit SRP68
B: Signal recognition particle subunit SRP72


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,6102
ポリマ－141,6102
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP68


分子量: 66617.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP68 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: Q9UHB9
#2: タンパク質 Signal recognition particle subunit SRP72


分子量: 74992.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRP72 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: O76094

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: SRP68/72 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.14 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 Rosetta
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMPotassium ChlorideKCl1
2400 mMSodium ChlorideNaCl1
310 mMMagnesium ChlorideMgCl21
450 mMHEPES-KOH1
50.5 mMTCEP1
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 245614 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 70 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 18601
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC粒子像選択Blob and template picking
2Topaz粒子像選択
3EPU画像取得
5cryoSPARCCTF補正
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11RELION3初期オイラー角割当
12RELION5最終オイラー角割当
13RELION5分類
14RELION5３次元再構成
画像処理詳細: Collected movies in EER format.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 38514 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: BLUSH regularisation in RELION 5 used. / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0033983
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6965383
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.177520
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041620
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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