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- PDB-8qsu: Crystal structure of SPOUT1/CENP-32 bound to SAH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qsu
タイトルCrystal structure of SPOUT1/CENP-32 bound to SAH
要素Putative methyltransferase C9orf114
キーワードCELL CYCLE / SPOUT RNA Methyltransferase Spindle Organisation Chromosome missegregation Cell viability
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of centrosome location / miRNA processing / spindle pole centrosome / miRNA binding / post-transcriptional regulation of gene expression / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / kinetochore / mitotic spindle / methylation ...maintenance of centrosome location / miRNA processing / spindle pole centrosome / miRNA binding / post-transcriptional regulation of gene expression / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / kinetochore / mitotic spindle / methylation / cell division / RNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Putative RNA methyltransferase / Putative RNA methyltransferase / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, N-terminal / Alpha/beta knot methyltransferases / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Putative methyltransferase C9orf114
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Jeyaprakash, A.A. / Abad, M.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/X001245/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: RNA methyltransferase SPOUT1/CENP-32 links mitotic spindle organization with the neurodevelopmental disorder SpADMiSS.
著者: Dharmadhikari, A.V. / Abad, M.A. / Khan, S. / Maroofian, R. / Sands, T.T. / Ullah, F. / Samejima, I. / Shen, Y. / Wear, M.A. / Moore, K.E. / Kondakova, E. / Mitina, N. / Schaub, T. / Lee, G.K. ...著者: Dharmadhikari, A.V. / Abad, M.A. / Khan, S. / Maroofian, R. / Sands, T.T. / Ullah, F. / Samejima, I. / Shen, Y. / Wear, M.A. / Moore, K.E. / Kondakova, E. / Mitina, N. / Schaub, T. / Lee, G.K. / Umandap, C.H. / Berger, S.M. / Iglesias, A.D. / Popp, B. / Abou Jamra, R. / Gabriel, H. / Rentas, S. / Rippert, A.L. / Gray, C. / Izumi, K. / Conlin, L.K. / Koboldt, D.C. / Mosher, T.M. / Hickey, S.E. / Albert, D.V.F. / Norwood, H. / Lewanda, A.F. / Dai, H. / Liu, P. / Mitani, T. / Marafi, D. / Eker, H.K. / Pehlivan, D. / Posey, J.E. / Lippa, N.C. / Vena, N. / Heinzen, E.L. / Goldstein, D.B. / Mignot, C. / de Sainte Agathe, J.M. / Al-Sannaa, N.A. / Zamani, M. / Sadeghian, S. / Azizimalamiri, R. / Seifia, T. / Zaki, M.S. / Abdel-Salam, G.M.H. / Abdel-Hamid, M.S. / Alabdi, L. / Alkuraya, F.S. / Dawoud, H. / Lofty, A. / Bauer, P. / Zifarelli, G. / Afzal, E. / Zafar, F. / Efthymiou, S. / Gossett, D. / Towne, M.C. / Yeneabat, R. / Perez-Duenas, B. / Cazurro-Gutierrez, A. / Verdura, E. / Cantarin-Extremera, V. / Marques, A.D.V. / Helwak, A. / Tollervey, D. / Wontakal, S.N. / Aggarwal, V.S. / Rosenfeld, J.A. / Tarabykin, V. / Ohta, S. / Lupski, J.R. / Houlden, H. / Earnshaw, W.C. / Davis, E.E. / Jeyaprakash, A.A. / Liao, J.
履歴
登録2023年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22025年5月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative methyltransferase C9orf114
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1632
ポリマ－33,7791
非ポリマー3841
水00
1
A: Putative methyltransferase C9orf114
ヘテロ分子

A: Putative methyltransferase C9orf114
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3264
ポリマ－67,5572
非ポリマー7692
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area3100 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area25630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.020, 81.170, 135.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Putative methyltransferase C9orf114


分子量: 33778.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPOUT1 / プラスミド: pEC-K-His-3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 gold / 参照: UniProt: Q5T280
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.06 M MgCl2, CaCl2 or 0.09 M NaF, NaBr, NaI with 0.1 M Imidazole, MES (acid) pH 6.5 and 30 % Ethylene glycol, PEG 8K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97957 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97957 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→25.52 Å / Num. obs: 16700 / % possible obs: 98.55 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07095 / Rpim(I) all: 0.0209 / Rrim(I) all: 0.07407 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 2.38→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.6979 / Num. unique obs: 2678 / CC1/2: 0.971 / CC star: 0.993 / Rpim(I) all: 0.1975 / Rrim(I) all: 0.7258 / % possible all: 96.23

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_4694: ???)精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.38→25.52 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2615 846 5.07 %RANDOM
Rwork0.2245 ---
obs0.2263 16697 98.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→25.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2175 0 26 0 2201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.921
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.314830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009404
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.38-2.530.3861560.30842522X-RAY DIFFRACTION96
2.53-2.720.36621420.28242564X-RAY DIFFRACTION97
2.72-30.31491390.27562615X-RAY DIFFRACTION99
3-3.430.25771300.25622664X-RAY DIFFRACTION99
3.43-4.320.2371370.2292681X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2142-1.4212-0.70593.3262-1.12815.688-0.1290.1646-0.4056-0.44180.2420.30740.6857-0.3785-0.14330.6249-0.0719-0.00680.5485-0.02740.5811.60737.927855.5847
25.0026-2.03980.43712.5507-2.4487.16010.19160.13340.24590.59840.42010.7921-0.4584-1.0335-0.53790.82280.03280.0910.93130.1530.83086.115752.408752.4703
34.1140.293-0.86014.6431-1.97427.5641-0.26231.28520.3976-0.08630.66450.6174-0.9099-0.4222-0.38991.0296-0.2051-0.01581.19480.25390.878810.220161.355436.1209
46.085-0.4791.03911.3159-1.24536.0689-0.09980.92791.0753-0.2086-0.2651-0.5844-1.38841.05240.29311.0317-0.17690.00770.92940.14060.857218.746961.547542.5192
53.5444-0.59151.19112.9275-0.18916.69370.01930.5574-0.4632-0.63720.0859-0.35641.24010.8807-0.07320.77850.16580.07310.6827-0.15020.651324.507328.926855.2924
68.49072.1110.07718.1333-0.75636.85570.15740.0401-1.092-0.21540.1252-0.86150.30011.2091-0.07090.50290.04370.01190.739-0.13430.541526.360339.413361.8619
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 72 through 150 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 151 through 186 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 187 through 225 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 226 through 262 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 263 through 352 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 353 through 376 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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