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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8qmt | ||||||
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タイトル | Succinic semialdehyde dehydrogenase from E. coli with Q262R substitution and bound NAD+, succinic semialdehyde | ||||||
要素 | Succinate semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] Sad | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / succinic semialdehyde / dehydrogenase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 succinate-semialdehyde dehydrogenase (NADP+) activity / succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] / succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / putrescine catabolic process / succinate-semialdehyde dehydrogenase (NAD+) activity / cellular detoxification of nitrogen compound / gamma-aminobutyric acid catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / arginine catabolic process / protein homodimerization activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | He, H. / Zarzycki, J. / Erb, T.J. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024 タイトル: Adaptive laboratory evolution recruits the promiscuity of succinate semialdehyde dehydrogenase to repair different metabolic deficiencies 著者: He, H. / Gomez-Coronado, P.A. / Zarzycki, J. / Barthel, S. / Kahnt, J. / Claus, P. / Klein, M. / Klose, M. / de Crecy-Lagard, V. / Schindler, D. / Paczia, N. / Glatter, T. / Erb, T.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8qmt.cif.gz | 714.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8qmt.ent.gz | 594.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8qmt.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8qmt_validation.pdf.gz | 3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8qmt_full_validation.pdf.gz | 3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8qmt_validation.xml.gz | 88.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8qmt_validation.cif.gz | 120.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/8qmt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/8qmt | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8qmqC 8qmrC 8qmsC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49798.754 Da / 分子数: 4 / 変異: Q262R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: sad, yneI, b1525, JW5247 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) 参照: UniProt: P76149, succinate-semialdehyde dehydrogenase [NAD(P)+] #2: 化合物 | ChemComp-NAD / #3: 化合物 | ChemComp-SSN / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 14.8 mg/mL of SAD_Q262R in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was complemented with 5 mM NAD+. The enzyme was then mixed in a 2:1 ratio with 250 mM Bis-Tris-Propane, pH 7.5 , 20 % (w/v) ...詳細: 14.8 mg/mL of SAD_Q262R in 20 mM HEPES-KOH, 50 mM KCl, pH 7.5 was complemented with 5 mM NAD+. The enzyme was then mixed in a 2:1 ratio with 250 mM Bis-Tris-Propane, pH 7.5 , 20 % (w/v) PEG4000. The final drop size was 3 uL. The drop was complemented with 6 mM succininc semialdehyde and 25 % (v/v) PEG400 before flash freezing the crystals in liquid nitrogen. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月20日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.8→29.55 Å / Num. obs: 174478 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 13.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rrim(I) all: 0.102 / Net I/σ(I): 16.73 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→29.55 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.57 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.55 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -22.4993 Å / Origin y: -29.453 Å / Origin z: -30.2199 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |