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- PDB-8ql0: Structure of human PAD6 Phosphomimic mutant V10E/S446E, apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ql0
タイトルStructure of human PAD6 Phosphomimic mutant V10E/S446E, apo
要素Protein-arginine deiminase type-6
キーワードUNKNOWN FUNCTION / peptidylarginine deiminase / apo / mammalian fertilization / cytoplasmic lattice
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation by machinery localization / cytoplasm organization / protein-arginine deiminase / cortical granule / protein-arginine deiminase activity / embryonic cleavage / intermediate filament cytoskeleton / Chromatin modifying enzymes / cytoskeleton organization / calcium ion binding ...regulation of translation by machinery localization / cytoplasm organization / protein-arginine deiminase / cortical granule / protein-arginine deiminase activity / embryonic cleavage / intermediate filament cytoskeleton / Chromatin modifying enzymes / cytoskeleton organization / calcium ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-arginine deiminase / Protein-arginine deiminase, C-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), N-terminal / Protein-arginine deiminase (PAD), central domain / Protein-arginine deiminase, central domain superfamily / PAD, N-terminal domain superfamily / Protein-arginine deiminase (PAD) / Protein-arginine deiminase (PAD) N-terminal domain / Protein-arginine deiminase (PAD) middle domain / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein-arginine deiminase type-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.675 Å
データ登録者Ranaivoson, F.M. / Beaumont, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Bill & Melinda Gates FoundationINV-035107 米国
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of human peptidylarginine deiminase type VI (PAD6) provides insights into its inactivity.
著者: Ranaivoson, F.M. / Bande, R. / Cardaun, I. / De Riso, A. / Gartner, A. / Loke, P. / Reinisch, C. / Vogirala, P. / Beaumont, E.
履歴
登録2023年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-arginine deiminase type-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5498
ポリマ－77,7591
非ポリマー7907
水5,477304
1
A: Protein-arginine deiminase type-6
ヘテロ分子

A: Protein-arginine deiminase type-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,09916
ポリマ－155,5182
非ポリマー1,58114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area8820 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area51270 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)127.323, 54.318, 106.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Protein-arginine deiminase type-6 / Peptidyl arginine deiminase-like protein / Peptidylarginine deiminase VI / hPADVI / Protein- ...Peptidyl arginine deiminase-like protein / Peptidylarginine deiminase VI / hPADVI / Protein-arginine deiminase type VI


分子量: 77759.023 Da / 分子数: 1 / 変異: S10E, S446E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PADI6, PAD6 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6TGC4, protein-arginine deiminase

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非ポリマー , 5種, 311分子

#2: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 15-18 % PEG 3350, 200-300 mM NaBr, 0.1 M bis-tris propane pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.675→101.2 Å / Num. obs: 41323 / % possible obs: 78.8 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.675→1.851 Å / Num. unique obs: 2067 / CC1/2: 0.776

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8 (22-FEB-2023)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.675→101.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU R Cruickshank DPI: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.22 / SU Rfree Blow DPI: 0.181 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.182
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2407 2087 5.05 %RANDOM
Rwork0.1965 ---
obs0.1987 41323 51.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4603 Å20 Å20.3965 Å2
2--6.6265 Å20 Å2
3----4.1662 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.675→101.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5049 0 51 304 5404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015298HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.017177HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1853SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes875HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5298HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.85
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion685SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4548SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.68→1.78 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2757 -6.29 %
Rwork0.2617 775 -
all0.2627 827 -
obs--6.3 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.7996 Å / Origin y: 2.3951 Å / Origin z: 9.329 Å
111213212223313233
T-0.0695 Å2-0.0189 Å20.0012 Å2-0.0855 Å2-0.011 Å2---0.0772 Å2
L0.2367 °2-0.0915 °2-0.3163 °2-0.0454 °20.3105 °2--1.5171 °2
S0.0405 Å °-0.0198 Å °0.0233 Å °-0.0174 Å °0.0064 Å °-0.0051 Å °-0.0306 Å °0.1397 Å °-0.0469 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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