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- PDB-8qci: FCGBP D10 Assembly Segment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qci
タイトルFCGBP D10 Assembly Segment
要素(IgGFc-binding ...) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / mucus / D assemblies / autocatalytic cleavage / GDPH
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular matrix / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
IgGFc-binding protein, N-terminal / IgGFc binding protein / TILa domain / TILa domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 ...IgGFc-binding protein, N-terminal / IgGFc binding protein / TILa domain / TILa domain / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / : / C8 domain / Uncharacterised domain, cysteine-rich / C8 / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / Trypsin Inhibitor-like, cysteine rich domain / Serine protease inhibitor-like superfamily / Trypsin Inhibitor like cysteine rich domain / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
IgGFc-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yeshaya, N. / Fass, D.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2024
タイトル: VWD domain stabilization by autocatalytic Asp-Pro cleavage.
著者: Yeshaya, N. / Gupta, P.K. / Dym, O. / Morgenstern, D. / Major, D.T. / Fass, D.
履歴
登録2023年8月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: IgGFc-binding protein
A: IgGFc-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1476
ポリマ－30,5722
非ポリマー5754
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.716, 54.321, 129.106
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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IgGFc-binding ... , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 IgGFc-binding protein / VWD-C8 segment of the FCGBP D10 assembly / C-terminal cleavage fragment


分子量: 29453.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: VWD-C8 segment of the FCGBP D10 assembly; C-terminal cleavage fragment
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGBP / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y6R7
#2: タンパク質・ペプチド IgGFc-binding protein / VWD-C8 segment of the FCGBP D10 assembly / N-terminal cleavage fragment


分子量: 1119.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: VWD-C8 segment of the FCGBP D10 assembly; N-terminal cleavage fragment
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGBP / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y6R7

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糖 , 1種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 125分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50 mM Tris, pH 8.0, 22% w/v PEG 8,000, 20% v/v glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.34 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.34 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→19.49 Å / Num. obs: 16209 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Rpim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.897 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 1567 / CC1/2: 0.599 / Rpim(I) all: 0.509

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20_4459: ???)精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→19.49 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2565 1133 7 %
Rwork0.1963 --
obs0.2005 16192 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2071 0 35 123 2229
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092204
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8973026
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.28323
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01396
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.30.41541380.33091834X-RAY DIFFRACTION99
2.3-2.420.30561380.23911845X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.570.29721420.21541871X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.770.28111380.1991844X-RAY DIFFRACTION100
2.77-3.050.26981420.20081878X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.490.25671420.1871885X-RAY DIFFRACTION100
3.49-4.380.21831440.17081915X-RAY DIFFRACTION100
4.39-19.490.21611490.17341987X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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