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- PDB-8qby: Respiratory complex I from Paracoccus denitrificans in MSP2N2 nan... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 8qby
タイトルRespiratory complex I from Paracoccus denitrificans in MSP2N2 nanodiscs
要素
  • (NADH dehydrogenase subunit ...) x 3
  • (NADH-quinone ...) x 11
  • ETC complex I subunit conserved region
  • NADH:ubiquinone oxidoreductase 17.2 kD subunit
  • Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
  • Zinc finger CHCC-type domain-containing protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Respiratory complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / Nanodiscs
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / : / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity ...NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / : / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / : / electron transport chain / protein modification process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / methylation / oxidoreductase activity / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / NADH-ubiquinone oxidoreductase NDSU1/NuoG-like, 4Fe-4S domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial ...Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / NADH-ubiquinone oxidoreductase NDSU1/NuoG-like, 4Fe-4S domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH ubiquinone oxidoreductase subunit NDUFA12 / NADH-quinone oxidoreductase, chain G, C-terminal / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit G, C-terminal / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / SLBB domain / : / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / : / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / CARDIOLIPIN / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-P5S / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / IRON/SULFUR CLUSTER / UBIQUINONE-10 / NADH:ubiquinone oxidoreductase 17.2 kD subunit ...1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / CARDIOLIPIN / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Chem-P5S / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / IRON/SULFUR CLUSTER / UBIQUINONE-10 / NADH:ubiquinone oxidoreductase 17.2 kD subunit / ETC complex I subunit conserved region / Zinc finger CHCC-type domain-containing protein / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH dehydrogenase subunit M / NADH dehydrogenase subunit L / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit H / NADH-quinone oxidoreductase / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH dehydrogenase subunit E / NADH-quinone oxidoreductase subunit D / NADH-quinone oxidoreductase subunit C / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase / NADH-quinone oxidoreductase chain 10
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ivanov, B.S. / Bridges, H.R. / Hirst, J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00015/2 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00028/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Respiratory complex I from Paracoccus denitrificans
著者: Ivanov, B.S. / Bridges, H.R. / Hirst, J. / Jarman, O.D.
履歴
登録2023年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
G: NADH-quinone oxidoreductase
t: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
I: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
E: NADH dehydrogenase subunit E
N: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
H: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
F: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
D: NADH-quinone oxidoreductase subunit D
q: NADH:ubiquinone oxidoreductase 17.2 kD subunit
A: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
J: NADH-quinone oxidoreductase chain 10
R: Zinc finger CHCC-type domain-containing protein
Q: ETC complex I subunit conserved region
C: NADH-quinone oxidoreductase subunit C
B: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
L: NADH dehydrogenase subunit L
M: NADH dehydrogenase subunit M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)614,70967
ポリマ－585,12118
非ポリマー29,58849
水19,4561080
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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NADH-quinone ... , 11種, 11分子 KGINHFDAJCB

#1: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH dehydrogenase I subunit K / NADH dehydrogenase I / subunit 11 / NADH-quinone oxidoreductase ...NADH dehydrogenase I subunit K / NADH dehydrogenase I / subunit 11 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 11 / NQO11 / NDH-1 subunit K / NDH-1


分子量: 10863.054 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B482, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#2: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase


分子量: 73289.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B489, トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
#4: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit I


分子量: 18925.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B486
#6: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit N


分子量: 52564.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B479
#7: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit H


分子量: 38861.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B487
#8: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit F


分子量: 47281.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B491
#9: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit D


分子量: 46811.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B495
#11: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit A


分子量: 13686.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B498
#12: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase chain 10


分子量: 21835.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: P29922
#15: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit C


分子量: 23920.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B496
#16: タンパク質 NADH-quinone oxidoreductase subunit B


分子量: 19525.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B497

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タンパク質 , 4種, 4分子 tqRQ

#3: タンパク質 Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase


分子量: 23528.947 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B5L6
#10: タンパク質 NADH:ubiquinone oxidoreductase 17.2 kD subunit


分子量: 14432.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B1H8
#13: タンパク質 Zinc finger CHCC-type domain-containing protein


分子量: 7069.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B357
#14: タンパク質 ETC complex I subunit conserved region


分子量: 12048.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B1M0

-
NADH dehydrogenase subunit ... , 3種, 3分子 ELM

#5: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit E


分子量: 26145.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B494
#17: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit L


分子量: 77811.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B481
#18: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit M


分子量: 56519.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
参照: UniProt: A1B480

-
非ポリマー , 13種, 1129分子

#19: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#20: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#21: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#22: 化合物
ChemComp-3PH / 1,2-DIACYL-GLYCEROL-3-SN-PHOSPHATE / PHOSPHATIDIC ACID / ジステアロイルホスファチジン酸


分子量: 704.998 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H77O8P
#23: 化合物 ChemComp-P5S / O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / phosphatidyl serine / O-(1-O,2-O-ジステアロイル-L-グリセロ-3-ホスホ)セリン


分子量: 792.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO10P
#24: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#25: 化合物
ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#26: 化合物 ChemComp-CDL / CARDIOLIPIN / DIPHOSPHATIDYL GLYCEROL / BIS-(1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHO)-1',3'-SN-GLYCEROL


分子量: 1464.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C81H156O17P2 / コメント: リン脂質*YM
#27: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#28: 化合物 ChemComp-PC1 / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 790.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H88NO8P / コメント: リン脂質*YM
#29: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#30: 化合物 ChemComp-U10 / UBIQUINONE-10 / Coenzyme Q10 / 2-(3,7,11,15,19,23,27,31,35,39-デカメチルテトラコンタ-2,6,10,14,18,22,(以下略)


分子量: 863.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C59H90O4
#31: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1080 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Respiratory complex I / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#18 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Paracoccus denitrificans PD1222 (バクテリア)
緩衝液pH: 6.5
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: The grids were glow discharged at 20 mA for 90 s to clean and increase the hydrophilicity of the grid surface and then incubated in 5 mM 11-mercaptoundecyl hexaethyleneglycol in ethanol for ...詳細: The grids were glow discharged at 20 mA for 90 s to clean and increase the hydrophilicity of the grid surface and then incubated in 5 mM 11-mercaptoundecyl hexaethyleneglycol in ethanol for two days under anaerobic conditions. The grids were then washed in 100% ethanol and dried three times prior to sample application.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R0./1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 2.4 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 16814
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.7画像取得
4CTFFIND4CTF補正
10RELION3.1.0最終オイラー角割当
11RELION3.1.0分類
12RELION3.1.0３次元再構成
13PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146603 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: Model Angelo / Source name: Other / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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