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- PDB-8qat: Cryo-EM structure of Fts-Hook3-FHIP1B at 3.2 A resolution. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qat
タイトルCryo-EM structure of Fts-Hook3-FHIP1B at 3.2 A resolution.
要素
  • AKT-interacting protein
  • FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B
  • Protein Hook homolog 3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / motor proteins / molecular motors / cargo adaptors / bidirectional transport / microtubules / cytoskeleton.
機能・相同性
機能・相同性情報


FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / dynein light chain binding / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance / early endosome to late endosome transport / endosome organization ...FHF complex / interkinetic nuclear migration / Golgi localization / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / microtubule anchoring at centrosome / dynein light chain binding / cytoskeleton-dependent intracellular transport / neuronal stem cell population maintenance / early endosome to late endosome transport / endosome organization / cis-Golgi network / protein localization to centrosome / postreplication repair / dynein light intermediate chain binding / lysosome organization / endosome to lysosome transport / pericentriolar material / dynein intermediate chain binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / dynactin binding / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of protein binding / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of neurogenesis / centriolar satellite / positive regulation of protein phosphorylation / protein transport / microtubule binding / microtubule / apoptotic process / centrosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FHF complex subunit HOOK interacting protein / FHF complex subunit HOOK interacting protein, KELAA motif / FHF complex subunit HOOK interacting protein, C-terminal / Retinoic acid induced 16-like protein / KELAA motif / Family of unknown function (DUF5917) / Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain ...FHF complex subunit HOOK interacting protein / FHF complex subunit HOOK interacting protein, KELAA motif / FHF complex subunit HOOK interacting protein, C-terminal / Retinoic acid induced 16-like protein / KELAA motif / Family of unknown function (DUF5917) / Hook, C-terminal / HOOK protein coiled-coil region / HOOK, N-terminal / HOOK domain / : / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Hook homolog 3 / FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B / AKT-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Abid Ali, F. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: KIF1C activates and extends dynein movement through the FHF cargo adapter.
著者: Ferdos Abid Ali / Alexander J Zwetsloot / Caroline E Stone / Tomos E Morgan / Richard F Wademan / Andrew P Carter / Anne Straube /
要旨: Cellular cargos move bidirectionally on microtubules by recruiting opposite polarity motors dynein and kinesin. These motors show codependence, where one requires the activity of the other, although ...Cellular cargos move bidirectionally on microtubules by recruiting opposite polarity motors dynein and kinesin. These motors show codependence, where one requires the activity of the other, although the mechanism is unknown. Here we show that kinesin-3 KIF1C acts as both an activator and a processivity factor for dynein, using in vitro reconstitutions of human proteins. Activation requires only a fragment of the KIF1C nonmotor stalk binding the cargo adapter HOOK3. The interaction site is separate from the constitutive factors FTS and FHIP, which link HOOK3 to small G-proteins on cargos. We provide a structural model for the autoinhibited FTS-HOOK3-FHIP1B (an FHF complex) and explain how KIF1C relieves it. Collectively, we explain codependency by revealing how mutual activation of dynein and kinesin occurs through their shared adapter. Many adapters bind both dynein and kinesins, suggesting this mechanism could be generalized to other bidirectional complexes.
履歴
登録2023年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Hook homolog 3
B: Protein Hook homolog 3
C: FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B
D: AKT-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,6064
ポリマ－173,6064
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein Hook homolog 3


分子量: 17394.662 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HOOK3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86VS8
#2: タンパク質 FHF complex subunit HOOK-interacting protein 1B


分子量: 105642.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FHIP1B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8N612
#3: タンパク質 AKT-interacting protein


分子量: 33173.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKTIP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9H8T0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The Fts-Hook3-FHIP1B complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.305 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 26000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 16000 nm
撮影電子線照射量: 43.6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 273204 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: Initial model based on alphafold prediction of FHF / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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