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万見
- PDB-8q56: Phage defense complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q56
タイトルPglX methyltransferase of Salmonella BREX phage defence system (aka BrxX) bound to inhibitor Ocr
要素
  • Protein Ocr
  • site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Methyltransferase / Phage defense / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated evasion of host restriction-modification system / DNA modification / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / methylation / nucleic acid binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response
類似検索 - 分子機能
: / B-form DNA mimic Ocr / DNA mimic ocr / Protein Ocr / Type II restriction enzyme and methyltransferase RM.Eco57I-like / Eco57I restriction-modification methylase / : / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / Protein Ocr
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. D23580 (サルモネラ菌)
Escherichia phage T7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Went, S.C. / Blower, T.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI)EP/S022791/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure and rational engineering of the PglX methyltransferase and specificity factor for BREX phage defence.
著者: Went, S.C. / Picton, D.M. / Morgan, R.D. / Nelson, A. / Brady, A. / Mariano, G. / Dryden, D.T.F. / Smith, D.L. / Wenner, N. / Hinton, J.C.D. / Blower, T.R.
履歴
登録2023年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
B: Protein Ocr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,7253
ポリマ－155,3262
非ポリマー3981
水362
1
A: site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
B: Protein Ocr
ヘテロ分子

A: site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
B: Protein Ocr
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, You cannot generate the assembly without applying matrices. We have no idea how to do this. Any help would be much appreciated. It is effectively just a 180 degree rotation around one axis.
  • 311 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,4506
ポリマ－310,6534
非ポリマー7972
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)238.458, 60.786, 146.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.890, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)


分子量: 141507.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. D23580 (サルモネラ菌)
遺伝子: STMMW_44401 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6C7IK61, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
#2: タンパク質 Protein Ocr


分子量: 13819.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T7 (ファージ) / 遺伝子: 0.3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P03775
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: 0.1 M NaCl, 0.1 M KCl, 14% PEG 4000, 6% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→59.61 Å / Num. obs: 24038 / % possible obs: 97.84 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 127.38 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 3.5→3.625 Å / Rmerge(I) obs: 0.756 / Num. unique obs: 2462 / CC1/2: 0.378

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2.multiplexデータ削減
xia2.multiplexデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→59.61 Å / SU ML: 0.7671 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.5052
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2917 1922 8 %
Rwork0.2462 22118 -
obs0.2518 24038 97.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 138.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→59.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10747 0 27 2 10776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003311011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.751314904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04631610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00591934
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.55834103
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.590.44421060.41261287X-RAY DIFFRACTION79.6
3.59-3.680.40021150.39791455X-RAY DIFFRACTION92.24
3.68-3.790.37271460.35751607X-RAY DIFFRACTION99.66
3.79-3.920.35851230.34331567X-RAY DIFFRACTION99.82
3.92-4.060.33291530.3161626X-RAY DIFFRACTION99.83
4.06-4.220.32841280.30191582X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.410.3121480.27281619X-RAY DIFFRACTION99.89
4.41-4.640.30471340.26591591X-RAY DIFFRACTION99.94
4.64-4.930.28321510.25521598X-RAY DIFFRACTION99.94
4.93-5.310.36941240.26721627X-RAY DIFFRACTION100
5.31-5.850.35631340.25081626X-RAY DIFFRACTION99.94
5.85-6.690.31181480.25171622X-RAY DIFFRACTION99.89
6.69-8.430.24291590.20541617X-RAY DIFFRACTION99.94
8.43-59.610.22591530.16461694X-RAY DIFFRACTION99.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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