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万見
- PDB-8q52: A PBP-like protein built from fragments of different folds -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q52
タイトルA PBP-like protein built from fragments of different folds
要素Leucine-specific-binding protein,Chemotaxis protein CheY
キーワードDE NOVO PROTEIN / Protein fold evolution / gene duplication / flavodoxin-like fold / periplasmic-binding protein-like I fold / sub-domain / chimeric proteins / homology
機能・相同性
機能・相同性情報


branched-chain amino acid transport / L-leucine binding / archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / phenylalanine transport / isoleucine transport / valine transport / L-leucine transport / phosphorelay signal transduction system / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / chemotaxis ...branched-chain amino acid transport / L-leucine binding / archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / phenylalanine transport / isoleucine transport / valine transport / L-leucine transport / phosphorelay signal transduction system / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leu/Ile/Val-binding protein / Leucine-binding protein domain / Periplasmic binding protein / : / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Leucine-specific-binding protein / Chemotaxis protein CheY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Shanmugaratnam, S. / Toledo-Patino, S. / Goetz, S.K. / Farias-Rico, J.A. / Hocker, B.
資金援助 ドイツ, European Union, メキシコ, 5件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)HO 4022/1-2 ドイツ
European Research Council (ERC)647548 'Protein Lego'European Union
Volkswagen Foundation94747 ドイツ
Programa de Apoyo a Proyectos de Investigacion e Innovacion Tecnologica (PAPIIT)IA204622 メキシコ
Consejo Nacional de Ciencia y Tecnologia (CONACYT)319320 メキシコ
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2024
タイトル: Molecular handcraft of a well-folded protein chimera.
著者: Toledo-Patino, S. / Goetz, S.K. / Shanmugaratnam, S. / Hocker, B. / Farias-Rico, J.A.
履歴
登録2023年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2024年4月10日ID: 4QWV
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-specific-binding protein,Chemotaxis protein CheY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8434
ポリマ－34,5551
非ポリマー2883
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area400 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area14080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)129.560, 129.560, 43.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-668-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Leucine-specific-binding protein,Chemotaxis protein CheY / L-BP / LS-BP


分子量: 34554.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: livK, b3458, JW3423, cheY, TM_0700 / 株: ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04816, UniProt: Q56312
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG 4000, 0.1M Tris.HCl, 0.3M Li sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月7日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→41.36 Å / Num. obs: 20824 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 25.8 % / Biso Wilson estimate: 43.68 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.313 / Rpim(I) all: 0.06235 / Rrim(I) all: 0.3193 / Net I/σ(I): 14.41
反射 シェル解像度: 2.15→2.227 Å / 冗長度: 26.3 % / Rmerge(I) obs: 6.08 / Mean I/σ(I) obs: 0.62 / Num. unique obs: 2040 / CC1/2: 0.32 / CC star: 0.696 / Rpim(I) all: 1.197 / Rrim(I) all: 6.198 / % possible all: 98.92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDS20230630データ削減
XDS20230630データスケーリング
Coot0.9.8.8モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→41.36 Å / SU ML: 0.3455 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 28.6058
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2528 1041 5.01 %Random
Rwork0.2003 19756 --
obs0.2028 20797 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→41.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2405 0 15 168 2588
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00162466
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.40833339
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031435
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.6342341
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.260.40371460.34762753X-RAY DIFFRACTION99.25
2.26-2.40.36911450.3142763X-RAY DIFFRACTION99.97
2.41-2.590.33521460.25732786X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.850.28071470.23082788X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.260.29761480.22242801X-RAY DIFFRACTION99.93
3.26-4.110.24711500.16872857X-RAY DIFFRACTION100
4.11-41.360.17781590.15853008X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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