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- PDB-8q23: HsNMT1 in complex with both MyrCoA and Ac-D-ORN-SFSKPR inhibitor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q23
タイトルHsNMT1 in complex with both MyrCoA and Ac-D-ORN-SFSKPR inhibitor peptide
要素
  • ACE-ORD-SER-PHE-SER-LYS-PRO-ARG
  • Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / E-MYRISTOYLATION / NMT / MYRISTOYLTRANSFERASE TYPE1 / ACYLTRANSFERASE / GNAT / GCN5-RELATED N-ACETYLTRANSFERASES
機能・相同性
機能・相同性情報


myristoyltransferase activity / N-terminal peptidyl-glycine N-myristoylation / peptidyl-lysine N6-myristoyltransferase activity / Late Phase of HIV Life Cycle / ketone metabolic process / regulation of opsin-mediated signaling pathway / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase activity ...myristoyltransferase activity / N-terminal peptidyl-glycine N-myristoylation / peptidyl-lysine N6-myristoyltransferase activity / Late Phase of HIV Life Cycle / ketone metabolic process / regulation of opsin-mediated signaling pathway / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / positive regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase activity / protein localization to membrane / eNOS activation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / in utero embryonic development / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, conserved site / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 1. / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase signature 2. / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, N-terminal / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase, C-terminal / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, N-terminal domain / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase, C-terminal domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRADECANOYL-COA / Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dian, C. / Giglione, C. / Meinnel, T.
資金援助 フランス, 4件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE44-0013 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-2010-BLAN-1611-01 フランス
Fondation ARCARCPJA32020060002137 フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INSB-05-01 フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Novel, tightly structurally related N-myristoyltransferase inhibitors display equally potent yet distinct inhibitory mechanisms.
著者: Riviere, F. / Dian, C. / Dutheil, R.F. / Monassa, P. / Giglione, C. / Meinnel, T.
履歴
登録2023年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
B: Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
I: ACE-ORD-SER-PHE-SER-LYS-PRO-ARG
E: ACE-ORD-SER-PHE-SER-LYS-PRO-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,10912
ポリマ－94,6574
非ポリマー2,4528
水11,097616
1
A: Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
E: ACE-ORD-SER-PHE-SER-LYS-PRO-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5266
ポリマ－47,3282
非ポリマー1,1984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area16730 Å2
2
B: Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1
I: ACE-ORD-SER-PHE-SER-LYS-PRO-ARG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5836
ポリマ－47,3282
非ポリマー1,2544
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area16670 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)79.815, 179.102, 58.367
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABIE

#1: タンパク質 Glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase 1 / Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase 1 / Type I N-myristoyltransferase / Peptide N- ...Myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase 1 / Type I N-myristoyltransferase / Peptide N-myristoyltransferase 1


分子量: 46465.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NMT1, NMT / 詳細 (発現宿主): pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 PLYSS
参照: UniProt: P30419, glycylpeptide N-tetradecanoyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ORD-SER-PHE-SER-LYS-PRO-ARG


分子量: 863.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 624分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MYA / TETRADECANOYL-COA / MYRISTOYL-COA / ミリストイルCoA


分子量: 977.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H62N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 616 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 19% PEG6K, 0.1M Sodium citrate, 0.1 MgCl2, 0.1 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.97563 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月15日 / 詳細: KB mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97563 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.9 Å / Num. obs: 127180 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14.9 % / Biso Wilson estimate: 25.77 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.021 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 15 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique obs: 4263 / CC1/2: 0.966 / Rpim(I) all: 0.176 / Rsym value: 0.678 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 509T

509t


解像度: 1.9→48.9 Å / SU ML: 0.1788 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.45 / 位相誤差: 20.2553
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 6540 5.14 %
Rwork0.1578 120640 -
obs0.1597 127180 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6483 0 137 616 7236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076923
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94049427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08411026
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00571193
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.93862679
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.920.27422390.22153944X-RAY DIFFRACTION99.81
1.92-1.940.26882190.20364089X-RAY DIFFRACTION99.22
1.94-1.970.31421690.20044011X-RAY DIFFRACTION99.74
1.97-1.990.23712290.18684028X-RAY DIFFRACTION99.91
1.99-2.020.21791880.18174081X-RAY DIFFRACTION99.35
2.02-2.050.24262370.18213940X-RAY DIFFRACTION99.83
2.05-2.080.24932470.17783996X-RAY DIFFRACTION99.86
2.08-2.110.23592450.17493985X-RAY DIFFRACTION99.58
2.11-2.140.22942030.17114013X-RAY DIFFRACTION99.95
2.14-2.170.19442490.174003X-RAY DIFFRACTION99.72
2.17-2.210.24232490.16423982X-RAY DIFFRACTION99.88
2.21-2.250.22932210.16554031X-RAY DIFFRACTION99.84
2.25-2.30.19572130.17274025X-RAY DIFFRACTION99.93
2.3-2.340.20022000.16374040X-RAY DIFFRACTION99.84
2.34-2.390.23251980.17124041X-RAY DIFFRACTION99.95
2.39-2.450.27361800.16984051X-RAY DIFFRACTION99.95
2.45-2.510.23012480.16414005X-RAY DIFFRACTION99.98
2.51-2.580.20962560.17584000X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.650.24492100.17664092X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.740.19991910.17134003X-RAY DIFFRACTION99.98
2.74-2.840.19832260.1644018X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.950.18831810.16714050X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.090.23452110.16194089X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.250.18942020.16164034X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.450.16732030.15134032X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.720.19062240.14143992X-RAY DIFFRACTION99.95
3.72-4.090.15852510.13653997X-RAY DIFFRACTION99.77
4.09-4.680.14222220.11884022X-RAY DIFFRACTION99.93
4.68-5.90.14362240.14144022X-RAY DIFFRACTION99.95
5.9-48.90.17842050.15884024X-RAY DIFFRACTION99.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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