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- PDB-8q1s: Pathogenic mutations of human phosphorylation sites affect protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8q1s
タイトルPathogenic mutations of human phosphorylation sites affect protein-protein interactions
要素
  • 14-3-3 protein epsilon
  • GATA zinc finger domain-containing protein 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 / GATAD1 / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of heart rate by hormone / positive regulation of hippo signaling / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of membrane repolarization / protein localization to endoplasmic reticulum / NADE modulates death signalling / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Signaling by Hippo / regulation of potassium ion transmembrane transport ...regulation of heart rate by hormone / positive regulation of hippo signaling / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of membrane repolarization / protein localization to endoplasmic reticulum / NADE modulates death signalling / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / Signaling by Hippo / regulation of potassium ion transmembrane transport / protein phosphatase inhibitor activity / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / regulation of heart rate by cardiac conduction / intracellular potassium ion homeostasis / phosphoserine residue binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein localization to nucleus / regulation of cytosolic calcium ion concentration / HSF1 activation / potassium channel regulator activity / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / calcium channel inhibitor activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / signaling adaptor activity / substantia nigra development / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / protein sequestering activity / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of protein export from nucleus / calcium channel regulator activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / hippocampus development / phosphoprotein binding / mitochondrial membrane / cerebral cortex development / histone deacetylase binding / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / MHC class II protein complex binding / melanosome / intracellular protein localization / MAPK cascade / cellular response to heat / chromatin organization / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / sequence-specific DNA binding / transmembrane transporter binding / intracellular signal transduction / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GATA zinc finger domain-containing protein 1 / GATA-type zinc finger domain profile. / Zinc finger, GATA-type / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...GATA zinc finger domain-containing protein 1 / GATA-type zinc finger domain profile. / Zinc finger, GATA-type / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / 14-3-3 protein epsilon / GATA zinc finger domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Roske, Y. / Daumke, O. / Rrustemi, T. / Selbach, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Pathogenic mutations of human phosphorylation sites affect protein-protein interactions.
著者: Rrustemi, T. / Meyer, K. / Roske, Y. / Uyar, B. / Akalin, A. / Imami, K. / Ishihama, Y. / Daumke, O. / Selbach, M.
履歴
登録2023年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein epsilon
B: 14-3-3 protein epsilon
C: GATA zinc finger domain-containing protein 1
P: GATA zinc finger domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2258
ポリマ－61,9984
非ポリマー2274
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area24550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.780, 123.780, 250.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCP

#1: タンパク質 14-3-3 protein epsilon / 14-3-3E


分子量: 29208.900 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P62258
#2: タンパク質・ペプチド GATA zinc finger domain-containing protein 1 / Ocular development-associated gene protein


分子量: 1789.985 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GATAD1, ODAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUU5

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非ポリマー , 4種, 16分子

#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 19% PEG 3350, 0.35 M NaBr, 0.1 M BisTris-Propane pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.23→49.7 Å / Num. obs: 22972 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.39 % / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.035 / Net I/σ(I): 6.91
反射 シェル解像度: 3.23→3.42 Å / Num. unique obs: 3708 / CC1/2: 0.368 / Rrim(I) all: 0.296

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.23→49.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 40.186 / SU ML: 0.351 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27937 608 5 %RANDOM
Rwork0.23036 ---
obs0.23286 11549 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 122.895 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.92 Å20 Å20 Å2
2--15.92 Å20 Å2
3----31.83 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.23→49.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3908 0 10 12 3930
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0133978
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0153806
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1321.6475361
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0451.5888788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.485487
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.47522.903217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.19115747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.0371527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0350.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024429
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02857
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.76611.2031954
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.75811.2011953
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.09716.7912436
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.09816.7942437
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.35811.2632023
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.35411.2582021
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.44416.8292924
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.0624409
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.0654410
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A3642medium positional0.470.5
22A152medium positional0.260.5
11B3642medium thermal10.082
22B152medium thermal11.232
LS精密化 シェル解像度: 3.23→3.312 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 43 -
Rwork0.376 823 -
obs--99.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5846-0.7998-0.34420.48990.44281.0467-0.177-0.20240.2073-0.00270.1474-0.1068-0.20660.14280.02960.3381-0.0741-0.04340.0967-0.04280.088122.165-37.613722.0959
200000000000000-00.0434000.043400.0434000
31.91990.06730.76290.3923-0.24690.575-0.038-0.35390.29090.0062-0.01790.21090.0794-0.18120.05590.24330.02930.07470.1415-0.1180.2351-14.5224-36.697223.4485
400000000000000-00.0434000.043400.0434000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B3 - 302
2X-RAY DIFFRACTION2P34 - 43
3X-RAY DIFFRACTION3A3 - 234
4X-RAY DIFFRACTION4C34 - 45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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