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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8py2 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human BRISC dimer complex bound to compound JMS-175-2 | |||||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / BRISC / BRCC36 / deubiquitylase / inhibitor / complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() peroxisome targeting sequence binding / BRISC complex / BRCA1-A complex / attachment of spindle microtubules to kinetochore / nuclear ubiquitin ligase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / regulation of DNA damage checkpoint / mitotic G2/M transition checkpoint / tumor necrosis factor receptor binding / metal-dependent deubiquitinase activity ...peroxisome targeting sequence binding / BRISC complex / BRCA1-A complex / attachment of spindle microtubules to kinetochore / nuclear ubiquitin ligase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / regulation of DNA damage checkpoint / mitotic G2/M transition checkpoint / tumor necrosis factor receptor binding / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / response to ionizing radiation / hematopoietic stem cell proliferation / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / mitotic spindle assembly / response to X-ray / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / enzyme regulator activity / positive regulation of DNA repair / response to ischemia / cellular response to ionizing radiation / chromosome segregation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / spindle pole / metallopeptidase activity / double-strand break repair / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / microtubule binding / microtubule / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / ciliary basal body / cell division / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å | |||||||||
![]() | Chandler, F. / Zeqiraj, E. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: First-in-class DUB Molecular Glues and Inhibitors of Inflammation 著者: Chandler, F. / Reddy, P. / Bhutda, S. / Ross, R. / Walden, M. / Walker, K. / Cassel, J. / Prakesch, M. / Campbell, L. / Foglizzo, M. / Bell, L. / Ault, J. / Al-awar, R. / Calabrese, A. / ...著者: Chandler, F. / Reddy, P. / Bhutda, S. / Ross, R. / Walden, M. / Walker, K. / Cassel, J. / Prakesch, M. / Campbell, L. / Foglizzo, M. / Bell, L. / Ault, J. / Al-awar, R. / Calabrese, A. / Sicheri, F. / Del Galdo, F. / Salvino, J. / Greenberg, R. / Zeqiraj, E. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 770.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 18009MC ![]() 8pvyC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ACGIBDHJ
#1: タンパク質 | 分子量: 36119.918 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P46736, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ #2: タンパク質 | 分子量: 31033.945 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q15018 |
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-BRISC and BRCA1-A complex member ... , 2種, 8分子 EFKLMNOP
#3: タンパク質 | 分子量: 43721.602 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9NXR7 #4: タンパク質 | 分子量: 29439.723 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9NWV8 |
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-非ポリマー , 2種, 6分子 
#5: 化合物 | ChemComp-ZN / #6: 化合物 | 分子量: 555.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H19Cl4N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: BRISC dimer in complex with inhibitor JMS-175-2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.654 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 25 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: BRISCdNdC at 0.3 mg/mL (2 uM) was mixed with JMS-175-2 at 200 uM. | ||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: 30 seconds, 40 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 96000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3100 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1700 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 5.99 sec. / 電子線照射量: 39.84 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7768 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 371872 / 対称性のタイプ: POINT |