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万見
- PDB-8pw2: Protein p6 from bacteriophage phi29, C-terminal delta31 truncated... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pw2
タイトルProtein p6 from bacteriophage phi29, C-terminal delta31 truncated version
要素Histone-like protein p6
キーワードDNA BINDING PROTEIN / histone-like / bacillus subtillis phage / phi29 / nucleocomplex / p6 / DNA superhelix
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of viral transcription / viral DNA genome replication / chromosome condensation / DNA-binding transcription repressor activity / transcription repressor complex / DNA replication / DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Histone-like protein p6 / Histone-like Protein p6
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-like protein p6
類似検索 - 構成要素
生物種Salasvirus phi29 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Alcorlo Pages, M. / Hermoso Dominguez, J.
資金援助 スペイン, スイス, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-115331GB-I00 スペイン
Swiss National Science FoundationCRSII5_198737/1 スイス
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: Flexible structural arrangement and DNA-binding properties of protein p6 from Bacillus subtillis phage phi 29.
著者: Alcorlo, M. / Luque-Ortega, J.R. / Gago, F. / Ortega, A. / Castellanos, M. / Chacon, P. / de Vega, M. / Blanco, L. / Hermoso, J.M. / Serrano, M. / Rivas, G. / Hermoso, J.A.
履歴
登録2023年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-like protein p6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2961
ポリマ－8,2961
非ポリマー00
水48627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.257, 59.257, 41.668
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Histone-like protein p6 / Double-stranded DNA-binding protein p6 / Gene product 6 / gp6 / Nucleoid-associated protein p6 / Protein p6


分子量: 8295.601 Da / 分子数: 1 / 変異: last 31 residues are not included in the construct / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Salasvirus phi29 (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03685
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis Tris Propane pH 7.0 and 1.3 M di-Ammonium Tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→41.67 Å / Num. obs: 11565 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 29.79 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 37.3
反射 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 1.026 / Num. unique obs: 550 / CC1/2: 0.94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBE1.20_4459データ収集
PHENIX1.20_4459精密化
MxCuBE1.20_4459データ収集
MxCuBE1.20_4459データ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.59→32.35 Å / SU ML: 0.1996 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31.6069
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2163 569 4.92 %
Rwork0.2126 10986 -
obs0.2128 11555 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→32.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数474 0 0 27 501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0759697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066485
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.010190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.960671
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.59-1.750.31711510.29032657X-RAY DIFFRACTION97.98
1.75-20.28111530.23022706X-RAY DIFFRACTION98.82
2-2.520.25821150.24972758X-RAY DIFFRACTION99.34
2.52-32.350.19061500.19412865X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.607553503051.76834106364-0.1479168638034.632806034990.4389464223061.034450981120.0506328774630.06969776830940.2016525740760.2585212614090.174987457927-0.45426690941-0.1834417666490.0837778245729-0.1721969574810.2816339013490.0067957768980.004086361443780.254499285215-0.04106963426520.27562989424535.1348957307-5.37873426866-2.21255148682
24.047452314882.30001634746-0.5939080452744.90123286165-0.4087959631773.24369020787-0.02106381603460.1666430912720.5965229717060.2598562833850.1130363580940.531891946819-0.299745385352-0.227633414858-0.08402658868010.2595958356890.03164826045350.01127489593970.2507673201050.02355060057110.27736963216523.5070923977-11.8441891746-1.77752144364
35.813392095571.65582562851-0.810070131990.954377974269-1.404545393883.07110115229-0.114061609895-0.06185597448450.04964536520220.5910902501030.03494630296210.243470496944-0.05532008750320.101458427841-0.2036646935590.320211541264-0.01641389145930.01722485927280.297193540833-0.006531089244020.21344403482928.5406753923-11.1732609944-3.59466488983
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 8 through 29 )8 - 291 - 22
22chain 'A' and (resid 30 through 51 )30 - 5123 - 44
33chain 'A' and (resid 52 through 67 )52 - 6745 - 60

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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