[日本語] English
万見
- PDB-8ps6: Crystal structure of the N-terminal domain of SduA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ps6
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of SduA
要素Shedu effector protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / SduA / Shedu / Prokaryotic immune system
生物種Escherichia coli KTE10 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Loeff, L. / Walter, A. / Jinek, M.
資金援助European Union, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)820152European Union
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission845268European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: DNA end sensing and cleavage by the Shedu anti-phage defense system.
著者: Luuk Loeff / Alexander Walter / Gian Tizio Rosalen / Martin Jinek /
要旨: The detection of molecular patterns associated with invading pathogens is a hallmark of innate immune systems. Prokaryotes deploy sophisticated host defense mechanisms in innate anti-phage immunity. ...The detection of molecular patterns associated with invading pathogens is a hallmark of innate immune systems. Prokaryotes deploy sophisticated host defense mechanisms in innate anti-phage immunity. Shedu is a single-component defense system comprising a putative nuclease SduA. Here, we report cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of apo- and double-stranded DNA (dsDNA)-bound tetrameric SduA assemblies, revealing that the N-terminal domains of SduA form a clamp that recognizes free DNA ends. End binding positions the DNA over the PD-(D/E)XK nuclease domain, resulting in dsDNA nicking at a fixed distance from the 5' end. The end-directed DNA nicking activity of Shedu prevents propagation of linear DNA in vivo. Finally, we show that phages escape Shedu immunity by suppressing their recombination-dependent DNA replication pathway. Taken together, these results define the antiviral mechanism of Shedu systems, underlining the paradigm that recognition of pathogen-specific nucleic acid structures is a conserved feature of innate immunity across all domains of life.
履歴
登録2023年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Shedu effector protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2633
ポリマ－22,0711
非ポリマー1922
水59433
1
A: Shedu effector protein
ヘテロ分子

A: Shedu effector protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5266
ポリマ－44,1422
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area3810 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area21110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)225.543, 225.543, 32.029
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Space group name HallR32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
#7: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#8: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#9: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#10: x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/3
#11: -x+1/3,-x+y+2/3,-z+2/3
#12: y+1/3,x+2/3,-z+2/3
#13: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#14: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#15: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
#16: x-y+2/3,-y+1/3,-z+1/3
#17: -x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/3
#18: y+2/3,x+1/3,-z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-332-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Shedu effector protein / Shedu protein / DUF4263 domain-containing protein


分子量: 22070.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli KTE10 (大腸菌) / 遺伝子: SduA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.79 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HEPES 100 mM, Ammonium Sulfate 550 mM, protein concentration: 4.5 mg /ml, 1 uL reservoir + 1 uL protein solution.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.518→112.772 Å / Num. obs: 10123 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 20.3 % / Biso Wilson estimate: 49.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.178 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.518→2.561 Å / 冗長度: 21.5 % / Num. unique obs: 518 / CC1/2: 0.748 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.52→42.62 Å / SU ML: 0.3953 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.1651
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2445 461 4.56 %
Rwork0.2224 9656 -
obs0.2235 10117 95.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.52→42.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1485 0 10 33 1528
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00871526
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19512064
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911222
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045267
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9547566
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.52-2.560.33581350.28093222X-RAY DIFFRACTION96
2.88-3.630.27881710.25963222X-RAY DIFFRACTION97.03
3.63-42.620.21161550.19073212X-RAY DIFFRACTION94.31
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.65927755323-1.47477695843-2.713602576584.399059441511.006367961038.6645042451-0.2891471683430.0218675515062-0.08296452058040.256036377948-0.03489127971070.483774565380.177846863002-0.8125881882560.3387936323610.495613324931-0.03243966271140.003925642909760.370158983276-0.07647345661210.315223877215-12.294889444256.709658725116.2828883918
24.549218939360.384918466493-1.078406230298.356140556710.397544827625.12885118892-0.2608627317320.187974326233-0.34248484508-0.314635210319-0.0837634425982-0.2445519923460.2198251998650.08067841505660.3204807170390.3644124035150.07352066068030.1071768992460.2803264815970.01032506434070.304005368086-0.32042253933341.52435064317.90992399754
33.800473992184.65746687501-2.761728093123.95210314015-4.447794113924.2292760505-0.3336257574730.21205371681-0.451886255882-0.6805718524560.287791225647-0.4869415258610.604811635645-0.5102913634140.0808695677710.5720290289660.05803709347860.08850245254540.4229396936130.1090357035520.665712173884-26.2580340689.1121764996322.0782235116
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 72 )1 - 721 - 68
22chain 'A' and (resid 73 through 148 )73 - 14869 - 144
33chain 'A' and (resid 149 through 185 )149 - 184145 - 180

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る