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- PDB-8pr7: Aurora-A in complex with CEP192 and an inhibitory monobody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pr7
タイトルAurora-A in complex with CEP192 and an inhibitory monobody
要素
  • Aurora kinase A
  • Centrosomal protein of 192 kDa
  • Monobody
キーワードTRANSFERASE / kinase / inhibitor / allosteric / disordered / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


centrosome-templated microtubule nucleation / procentriole / procentriole replication complex / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex ...centrosome-templated microtubule nucleation / procentriole / procentriole replication complex / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / meiotic spindle / centrosome cycle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / spindle organization / positive regulation of mitochondrial fission / pericentriolar material / mitotic spindle pole / centriole replication / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / spindle midzone / phosphatase binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein binding / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / AURKA Activation by TPX2 / liver regeneration / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / mitotic spindle organization / response to bacterium / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / kinetochore / response to wounding / spindle / spindle pole / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / protein autophosphorylation / basolateral plasma membrane / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein phosphorylation / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / centrosome
類似検索 - 分子機能
Centrosomal protein Spd-2/CEP192 / : / : / : / : / : / Cep192 domain 1 / Cep192 domain 2 / Cep192 domain 7 / Cep192 domain 8 ...Centrosomal protein Spd-2/CEP192 / : / : / : / : / : / Cep192 domain 1 / Cep192 domain 2 / Cep192 domain 7 / Cep192 domain 8 / Cep192 domain 3 / : / : / : / Cep192 domain 4 / Cep192 domain 5 / Cep192 domain 6 / Aurora kinase A / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Aurora kinase A / Centrosomal protein of 192 kDa
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Miles, J.A. / Bayliss, R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/V003577/1 英国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2024
タイトル: CEP192 localises mitotic Aurora-A activity by priming its interaction with TPX2.
著者: Holder, J. / Miles, J.A. / Batchelor, M. / Popple, H. / Walko, M. / Yeung, W. / Kannan, N. / Wilson, A.J. / Bayliss, R. / Gergely, F.
履歴
登録2023年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月5日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
B: Monobody
C: Centrosomal protein of 192 kDa
D: Aurora kinase A
E: Monobody
F: Centrosomal protein of 192 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,49110
ポリマ－101,5216
非ポリマー9714
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.580, 112.580, 216.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ADCF

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / Breast tumor-amplified ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / Breast tumor-amplified kinase / Ipl1- and aurora-related kinase 1 / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase Ayk1 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32581.432 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: タンパク質 Centrosomal protein of 192 kDa / Cep192 / Cep192/SPD-2


分子量: 8049.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CEP192, KIAA1569, PP8407 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TEP8

-
抗体 , 1種, 2分子 BE

#2: 抗体 Monobody


分子量: 10129.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 4種, 91分子

#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.06M Divalents, Buffer system 1 pH 6.5, 40% Ethylene glycol, 20% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.76→64.112 Å / Num. obs: 36627 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.9 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.76→2.81 Å / Num. unique obs: 49063 / CC1/2: 0.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0403精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.76→64.112 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / WRfactor Rfree: 0.256 / WRfactor Rwork: 0.201 / SU B: 14.791 / SU ML: 0.28 / Average fsc free: 0.939 / Average fsc work: 0.959 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.418 / ESU R Free: 0.298 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2564 1904 5.209 %
Rwork0.2023 34648 -
all0.205 --
obs-36552 99.981 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 92.224 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.438 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.438 Å20 Å2
3----2.875 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→64.112 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5772 0 61 87 5920
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0125982
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0165283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4511.6518184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4971.56412073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3225764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.636527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_2_deg0.21552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.12210812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg16.21510241
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2930
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other0.0440.21
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.21105
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2020.24873
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1930.22919
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0840.23167
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2136
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0250.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.0770.25
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2460.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it10.52510.343080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other10.51610.343080
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it14.31218.5753836
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other14.3118.5763837
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it11.95510.6142902
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other11.95310.6172903
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it16.61619.2444348
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other16.61419.2464349
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it19.922122.59723532
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other19.925122.60123519
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.76-2.8320.4141260.37525130.37626390.860.8811000.374
2.832-2.9090.3951160.36724360.36825520.8830.9061000.366
2.909-2.9930.3991100.31924210.32225310.90.9291000.311
2.993-3.0850.3451400.26423130.26824530.9270.9561000.25
3.085-3.1860.2991400.22322340.22823740.940.9661000.202
3.186-3.2980.2751230.21521680.21822910.9510.9681000.191
3.298-3.4220.2591150.21321020.21522170.9510.971000.19
3.422-3.5610.321120.2120280.21521400.930.9731000.187
3.561-3.7190.2711140.19319560.19820700.9530.9771000.176
3.719-3.90.261870.17518810.17919680.9530.9811000.161
3.9-4.110.2251100.15517700.15918800.9680.9851000.146
4.11-4.3580.216870.14917160.15318030.970.9871000.144
4.358-4.6570.204930.14615890.14916820.9740.9871000.146
4.657-5.0280.211900.15115010.15415910.9730.9861000.155
5.028-5.5050.259760.16913830.17414590.9570.9831000.174
5.505-6.1490.27670.2212710.22213380.9560.9721000.224
6.149-7.0890.286650.24411310.24611960.9430.9631000.255
7.089-8.6560.279540.1989810.20210350.9460.9761000.226
8.656-12.1310.203510.177660.1728170.9780.9841000.209
12.131-64.1120.282280.3594880.3545190.9440.90699.4220.468

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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