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- PDB-8ppz: Co-crystal structure of FKBP12, compound 7 and the FRB fragment o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ppz
タイトルCo-crystal structure of FKBP12, compound 7 and the FRB fragment of mTOR
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
キーワードISOMERASE / FKBP12 / mTOR / Kinase / Complex / molecular Glue
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / macrolide binding / cellular response to leucine starvation / activin receptor binding / negative regulation of lysosome organization / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of osteoclast differentiation / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / transforming growth factor beta receptor binding / regulation of lysosome organization / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nutrient / energy reserve metabolic process / cellular response to L-leucine / type I transforming growth factor beta receptor binding / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / negative regulation of activin receptor signaling pathway / ruffle organization / serine/threonine protein kinase complex / heart trabecula formation / cellular response to methionine / negative regulation of cell size / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / inositol hexakisphosphate binding / cellular response to osmotic stress / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / signaling receptor inhibitor activity / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / 'de novo' protein folding / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of macroautophagy / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / regulation of cell size / positive regulation of actin filament polymerization / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / TOR signaling / behavioral response to pain / mTORC1-mediated signalling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of translational initiation / Calcineurin activates NFAT / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / regulation of immune response / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / neuronal action potential / positive regulation of lipid biosynthetic process / cellular response to nutrient levels / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / cardiac muscle contraction / supramolecular fiber organization / phagocytic vesicle / T cell costimulation / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum membrane / endomembrane system / negative regulation of autophagy
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / : / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0AN / ACETATE ION / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Meyners, C. / Deutscher, R.C.E. / Hausch, F.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and Research03ZU1109EB ドイツ
German Research Foundation (DFG)HA5556 ドイツ
引用ジャーナル: Chemrxiv / 年: 2023
タイトル: Co-crystal structure of FKBP12, compound 7 and the FRB fragment of mTOR
著者: Meyners, C. / Deutscher, R.C.E. / Hausch, F.
履歴
登録2023年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3908
ポリマ－23,5802
非ポリマー8106
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area10480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.912, 64.680, 93.349
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2202-

CA

21B-2326-

HOH

31B-2331-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding ...PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 11832.496 Da / 分子数: 1 / 変異: C22V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1A, FKBP1, FKBP12
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 11747.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTOR, FRAP, FRAP1, FRAP2, RAFT1, RAPT1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 4種, 134分子

#3: 化合物 ChemComp-0AN / (1~{S},5~{S},6~{R})-10-[3,5-bis(chloranyl)phenyl]sulfonyl-5-[(~{E})-2-(2-chlorophenyl)ethenyl]-3-(pyridin-2-ylmethyl)-3,10-diazabicyclo[4.3.1]decan-2-one


分子量: 590.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26Cl3N3O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG8000, 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M calcium actetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→93.35 Å / Num. obs: 20522 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
9.06-93.3510.60.0482370.9990.0190.052
1.85-1.8912.41.36712790.8060.5791.487

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0415精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→46.718 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.573 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.137 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2383 1055 5.151 %
Rwork0.192 19425 -
all0.194 --
obs-20480 96.042 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 29.647 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.918 Å20 Å2-0 Å2
2---2.693 Å20 Å2
3----0.225 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.718 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1590 0 46 128 1764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0121675
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0161521
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6611.7012263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6381.6123503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2035199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.609511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.9710275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.9161078
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1740.2230
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other1.4830.25
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.190.21329
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.2830
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.080.2859
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0840.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1880.212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1120.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1750.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.110.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8453.113806
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8213.11805
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8635.5811001
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8615.5841002
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9373.356869
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.9353.357870
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.73361262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.736.0011263
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.46330.8811959
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.34230.271924
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.85-1.8980.32810.29414790.29615600.9210.9061000.278
1.898-1.950.3480.3139410.31214870.9140.88766.50980.283
1.95-2.0060.307610.26412470.26614720.9240.94588.85870.239
2.006-2.0680.29900.22813290.23214190.940.9591000.202
2.068-2.1360.263760.22712930.22913690.9450.9621000.198
2.136-2.210.246630.20112800.20313430.9620.971000.176
2.21-2.2940.253570.19510630.19812950.9540.97286.48650.164
2.294-2.3870.22750.18111920.18312670.9720.9781000.157
2.387-2.4930.236620.17411410.17812030.9710.9811000.155
2.493-2.6140.217480.16911130.17111610.9760.9831000.148
2.614-2.7550.206600.16910270.1710870.9770.9821000.15
2.755-2.9220.293530.2029990.20610520.940.9731000.186
2.922-3.1230.237580.2029190.2049770.960.9741000.188
3.123-3.3710.204520.1868670.1879190.9780.9781000.178
3.371-3.6910.186340.28160.1998500.9760.9781000.194
3.691-4.1240.242370.1737450.1757870.9710.98399.36470.176
4.124-4.7560.253240.1426690.1456930.9650.9881000.151
4.756-5.8090.203320.1725700.1746030.9740.98599.83420.178
5.809-8.1530.24260.1924580.1944840.9630.981000.196
8.153-46.7180.256180.2052780.2082960.9730.9671000.215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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