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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8pnb | ||||||
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タイトル | HRV empty capsid | ||||||
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![]() | VIRUS / cryo-EM / HRV-B14 / SsRNA virus / capsid | ||||||
機能・相同性 | ![]() lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity ...lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||
![]() | Gil-Cantero, D. / Mata, C.P. / Mateu, M.G. / Caston, J.R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM of human rhinovirus reveals capsid-RNA duplex interactions that provide insights into virus assembly and genome uncoating. 著者: David Gil-Cantero / Carlos P Mata / Luis Valiente / Alicia Rodríguez-Huete / Alejandro Valbuena / Reidun Twarock / Peter G Stockley / Mauricio G Mateu / José R Castón / ![]() ![]() 要旨: The cryo-EM structure of the human rhinovirus B14 determined in this study reveals 13-bp RNA duplexes symmetrically bound to regions around each of the 30 two-fold axes in the icosahedral viral ...The cryo-EM structure of the human rhinovirus B14 determined in this study reveals 13-bp RNA duplexes symmetrically bound to regions around each of the 30 two-fold axes in the icosahedral viral capsid. The RNA duplexes (~12% of the ssRNA genome) define a quasi-dodecahedral cage that line a substantial part of the capsid interior surface. The RNA duplexes establish a complex network of non-covalent interactions with pockets in the capsid inner wall, including coulombic interactions with a cluster of basic amino acid residues that surround each RNA duplex. A direct comparison was made between the cryo-EM structure of RNA-filled virions and that of RNA-free (empty) capsids that resulted from genome release from a small fraction of viruses. The comparison reveals that some specific residues involved in capsid-duplex RNA interactions in the virion undergo remarkable conformational rearrangements upon RNA release from the capsid. RNA release is also associated with the asynchronous opening of channels at the 30 two-fold axes. The results provide further insights into the molecular mechanisms leading to assembly of rhinovirus particles and their genome uncoating during infection. They may also contribute to development of novel antiviral strategies aimed at interfering with viral capsid-genome interactions during the infectious cycle. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 141.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17780MC ![]() 8pnfC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26233.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 27903.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 26236.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P03303, picornain 2A, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase |
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: rhinovirus B14 / タイプ: VIRUS / 詳細: Purified from infected H1 HeLa / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 単位: KILODALTONS/NANOMETER / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION | |||||||||||||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | |||||||||||||||||||||||||
ウイルス殻 | 直径: 300 nm / 三角数 (T数): 3 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 22 K |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS TALOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: OTHER / 倍率(公称値): 73000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 8381 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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