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Yorodumi- PDB-8pkz: NMR solution structure of PilF-GSPIIB in the c-di-GMP bound state -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pkz | ||||||
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Title | NMR solution structure of PilF-GSPIIB in the c-di-GMP bound state | ||||||
Components | ATP-binding motif-containing protein pilF | ||||||
Keywords | MOTOR PROTEIN / PilT class / NMR-structure / ligand binding / GSPII | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Thermus thermophilus HB27 (bacteria) | ||||||
Method | SOLUTION NMR / distance geometry / simulated annealing / torsion angle dynamics | ||||||
Authors | Neissner, K. / Woehnert, J. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: NMR solution structure of GSPIIB of Thermus thermophilus in the c-di-GMP bound state Authors: Neissner, K. / Woehnert, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8pkz.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8pkz.ent.gz | 910.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8pkz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8pkz_validation.pdf.gz | 679.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 8pkz_full_validation.pdf.gz | 868.2 KB | Display | |
Data in XML | 8pkz_validation.xml.gz | 75.9 KB | Display | |
Data in CIF | 8pkz_validation.cif.gz | 83.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/8pkz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/8pkz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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NMR ensembles |
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-Components
#1: Protein | Mass: 16269.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Each molecule consists of the protein bound to c-di-GMP (residues 147-148). Source: (gene. exp.) Thermus thermophilus HB27 (bacteria) / Gene: pilF, TT_C1622 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q72H73 | ||
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#2: Chemical | Has ligand of interest | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: SOLUTION NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR experiment |
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-Sample preparation
Details |
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Sample |
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Sample conditions | Ionic strength: 200 mM NaCl mM / Label: conditions_1 / pH: 5.8 / Pressure: ambient atm / Temperature: 318 K |
-NMR measurement
NMR spectrometer |
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-Processing
NMR software |
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Refinement |
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NMR representative | Selection criteria: target function | |||||||||||||||||||||
NMR ensemble | Conformer selection criteria: target function / Conformers calculated total number: 100 / Conformers submitted total number: 20 |