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- PDB-8pi9: DNA binding domain of HNF-1A bound to P2-HNF4A promoter DNA varia... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pi9 | |||||||||||||||
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Title | DNA binding domain of HNF-1A bound to P2-HNF4A promoter DNA variant (P2 -181G>A) | |||||||||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / Transcription factor / gene transcription / HNF-1A / HNF4A / MODY | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() renal glucose absorption / pancreas development / insulin secretion / glucose import / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / liver development / glucose homeostasis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity ...renal glucose absorption / pancreas development / insulin secretion / glucose import / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / liver development / glucose homeostasis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Kind, L. / Myllykoski, M. / Raasakka, A. / Kursula, P. | |||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Molecular mechanism of HNF-1A-mediated HNF4A gene regulation and promoter-driven HNF4A-MODY diabetes. Authors: Kind, L. / Molnes, J. / Tjora, E. / Raasakka, A. / Myllykoski, M. / Colclough, K. / Saint-Martin, C. / Adelfalk, C. / Dusatkova, P. / Pruhova, S. / Valtonen-Andre, C. / Bellanne-Chantelot, C. ...Authors: Kind, L. / Molnes, J. / Tjora, E. / Raasakka, A. / Myllykoski, M. / Colclough, K. / Saint-Martin, C. / Adelfalk, C. / Dusatkova, P. / Pruhova, S. / Valtonen-Andre, C. / Bellanne-Chantelot, C. / Arnesen, T. / Kursula, P. / Njolstad, P.R. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 457.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 15.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 20.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 8pi7C ![]() 8pi8C ![]() 8piaC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: DNA chain | Mass: 6387.158 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: NM_175914.5 c.-181G>A (g.42984264) / Source method: obtained synthetically / Details: NM_175914.5 c.-181G>A (g.42984264) / Source: (synth.) ![]() |
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#2: DNA chain | Mass: 6494.247 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: NM_175914.5 c.-181G>A (g.42984264) / Source method: obtained synthetically / Details: NM_175914.5 c.-181G>A (g.42984264) / Source: (synth.) ![]() |
#3: Protein | Mass: 22876.746 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 281 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M Ca acetate, 0.1 M Na cacodylate, pH 6.5, 40% v/v PEG300 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 29, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→47.64 Å / Num. obs: 13600 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 101.02 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.116 / Net I/σ(I): 9.77 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.92 Å / Redundancy: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.43 / Num. unique obs: 994 / CC1/2: 0.307 / % possible all: 99.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 120.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→47.64 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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