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- PDB-8pi2: Native alpha-1-antitrypsin at 1.5 Angstrom (Cys232Ser) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pi2
タイトルNative alpha-1-antitrypsin at 1.5 Angstrom (Cys232Ser)
要素Alpha-1-antitrypsin
キーワードPROTEIN BINDING / Antitrypsin / protease inhibitor / serpin / native
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Wang, M. / Irving, J.A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V034243/1 英国
Other privateAlpha-1 Foundation to JI
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural determinants of instability in alpha-1-antitrypsin
著者: Aldobiyan, I. / Wang, M. / Irving, J.A. / Lomas, D.A.
履歴
登録2023年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1-antitrypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8114
ポリマ－45,5961
非ポリマー2153
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.566, 38.994, 89.247
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Alpha-1-antitrypsin / Alpha-1 protease inhibitor / Alpha-1-antiproteinase / Serpin A1


分子量: 45595.680 Da / 分子数: 1 / 変異: C232S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINA1, AAT, PI, PRO0684, PRO2209 / 器官: Liver / プラスミド: pQE-31 / 詳細 (発現宿主): T5 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Variant (発現宿主): XL-1 Blue / 参照: UniProt: P01009
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 % / 解説: Plate
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75 / 詳細: 0.1M malonate-imidazole-borate pH5.75, 25% PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月8日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→86.64 Å / Num. obs: 63873 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 21.37 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.109 / Χ2: 0.43 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 1.48→1.51 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 1.414 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3170 / CC1/2: 0.297 / Rpim(I) all: 0.923 / Rrim(I) all: 1.695 / Χ2: 0.42 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
autoPROC1.0.5data processing
XDS20200417データ削減
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.48→55.61 Å / SU ML: 0.2376 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.1117
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 1996 3.13 %
Rwork0.1685 61718 -
obs0.1693 63714 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→55.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2828 0 13 325 3166
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00393000
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73174092
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0642485
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064524
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.81861094
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.520.41261400.36494334X-RAY DIFFRACTION98.35
1.52-1.560.36331420.31124392X-RAY DIFFRACTION99.21
1.56-1.60.28661420.25534365X-RAY DIFFRACTION99.01
1.6-1.660.28891410.22544368X-RAY DIFFRACTION99.6
1.66-1.710.25071440.2044426X-RAY DIFFRACTION99.43
1.71-1.780.25441410.19874412X-RAY DIFFRACTION99.76
1.78-1.860.26991430.19734400X-RAY DIFFRACTION99.56
1.86-1.960.21541430.18184397X-RAY DIFFRACTION99.63
1.96-2.090.20861430.14664450X-RAY DIFFRACTION99.83
2.09-2.250.18821430.14084411X-RAY DIFFRACTION99.67
2.25-2.470.18961430.1474436X-RAY DIFFRACTION99.52
2.47-2.830.17921430.15534440X-RAY DIFFRACTION98.94
2.83-3.570.18781430.16034427X-RAY DIFFRACTION98.2
3.57-55.610.14811450.1574460X-RAY DIFFRACTION96.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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