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- PDB-8pfc: Crystal structure of binary complex between Aster yellows witches... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8pfc | |||||||||||||||
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Title | Crystal structure of binary complex between Aster yellows witches'-broom phytoplasma effector SAP05 and the zinc finger domain of SPL5 from Arabidopsis thaliana | |||||||||||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / Targeted protein degradation / ubiquitin-independent / bacterial effector protein / 26S proteasome | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() regulation of vegetative phase change / DNA-binding transcription factor activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Huang, W. / Liu, Q. / Maqbool, A. / Stevenson, C.E.M. / Lawson, D.M. / Kamoun, S. / Hogenhout, S.A. | |||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Bimodular architecture of bacterial effector SAP05 that drives ubiquitin-independent targeted protein degradation. Authors: Liu, Q. / Maqbool, A. / Mirkin, F.G. / Singh, Y. / Stevenson, C.E.M. / Lawson, D.M. / Kamoun, S. / Huang, W. / Hogenhout, S.A. #1: ![]() Title: Bimodular architecture of bacterial effector SAP05 drives ubiquitin-independent targeted protein degradation Authors: Liu, Q. / Maqbool, A. / Mirkin, F.G. / Singh, Y. / Stevenson, C.E.M. / Lawson, D.M. / Kamoun, S. / Huang, W. / Hogenhout, S.A. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 558.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 458.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8pfdC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 12310.920 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The crystallized sequence corresponds to residues 33-135 of the full 135-residue wild-type sequence, which is prepended by a GLY-PRO dipeptide left over from cleavage of the affinity tag. Source: (gene. exp.) ![]() Gene: AYWB_032 / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 8228.453 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The crystallised sequence corresponds to residues 60-127 of the full 181-residue wild-type sequence, which is prepended by a GLY-PRO dipeptide left over from cleavage of the affinity tag. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.01 Å3/Da / Density % sol: 59 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: NULL |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 25, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→82.51 Å / Num. obs: 98262 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 14.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.134 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 1386043 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.24 Å / Redundancy: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 2.104 / Num. unique obs: 4890 / CC1/2: 0.791 / Rpim(I) all: 0.577 / Rrim(I) all: 2.182 / Χ2: 0.89 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 62.626 Å2
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Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.2→74.21 Å
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Refine LS restraints |
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