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- PDB-8pef: Crystal structure of SLF1 Ankyrin repeat domain in complex with H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pef
タイトルCrystal structure of SLF1 Ankyrin repeat domain in complex with H4 tail (K20me0)
要素
  • Histone H4
  • SMC5-SMC6 complex localization factor protein 1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / DNA repair / SMC5/6 / nucleosome / Histone 4 / SLF1 / Ankyrin repeat / RAD18 / K20me0 / Interstrand crosslinks
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / Smc5-Smc6 complex / nuclear inclusion body / protein localization to site of double-strand break / chromatin looping / regulation of telomere maintenance / positive regulation of double-strand break repair / protein sumoylation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin ...positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / Smc5-Smc6 complex / nuclear inclusion body / protein localization to site of double-strand break / chromatin looping / regulation of telomere maintenance / positive regulation of double-strand break repair / protein sumoylation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of protein-containing complex assembly / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein-containing complex binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / SMC5-SMC6 complex localization factor protein 1 / TopBP1/SLF1, BRCT domain / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site ...: / SMC5-SMC6 complex localization factor protein 1 / TopBP1/SLF1, BRCT domain / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / SMC5-SMC6 complex localization factor protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Nasir, N. / Ryder, E.L. / Wu, Q.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2024
タイトル: Structural mechanisms of SLF1 interactions with Histone H4 and RAD18 at the stalled replication fork.
著者: Ryder, E.L. / Nasir, N. / Durgan, A.E.O. / Jenkyn-Bedford, M. / Tye, S. / Zhang, X. / Wu, Q.
履歴
登録2023年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SMC5-SMC6 complex localization factor protein 1
B: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7812
ポリマ－16,7812
非ポリマー00
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.680, 50.940, 139.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1020-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SMC5-SMC6 complex localization factor protein 1 / Ankyrin repeat domain-containing protein 32 / BRCT domain-containing protein 1 / Smc5/6 localization factor 1


分子量: 14912.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLF1, ANKRD32, BRCTD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BQI6
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1869.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-Terminus: Biotin C-Terminus: Amidation / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Sodium malonate dibasic monohydrate 0.1M Hepes pH 7 30% (w/v) Poly(acrylic acid sodium salt) 2100

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→29.6 Å / Num. obs: 35141 / % possible obs: 99.97 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 17.09 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.998 / Net I/σ(I): 10.02
反射 シェル解像度: 1.28→1.326 Å / Num. unique obs: 3459 / CC1/2: 0.331 / CC star: 0.705

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.28→29.6 Å / SU ML: 0.2026 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.4469
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2249 1763 5.02 %
Rwork0.194 33374 -
obs0.1955 35137 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→29.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1113 0 0 118 1231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00461129
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.771533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0754185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007199
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.7839152
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.28-1.310.4191310.39352539X-RAY DIFFRACTION100
1.31-1.350.36861460.37182504X-RAY DIFFRACTION100
1.35-1.40.33581300.31382533X-RAY DIFFRACTION100
1.4-1.450.27931420.27562565X-RAY DIFFRACTION100
1.45-1.50.26461340.2442538X-RAY DIFFRACTION100
1.5-1.570.28451440.21442524X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.660.23381370.19712532X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.760.24051410.18552562X-RAY DIFFRACTION99.93
1.76-1.90.18891250.18032557X-RAY DIFFRACTION99.93
1.9-2.090.20421420.16592568X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.390.20471420.17812576X-RAY DIFFRACTION99.96
2.39-3.010.23971270.1972611X-RAY DIFFRACTION100
3.01-29.60.19581220.17442765X-RAY DIFFRACTION99.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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