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- PDB-8pbp: Mutant R1785C of the dihydroorotase domain of human CAD protein b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pbp
タイトルMutant R1785C of the dihydroorotase domain of human CAD protein bound to the substrate carbamoyl aspartate
要素CAD protein
キーワードHYDROLASE / Nucleotide metabolism / de novo pyrimidine synthesis / CAD disease / multienzymatic protein / zinc / carboxylated lysine / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate binding / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / citrulline biosynthetic process / response to cortisol / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity ...aspartate binding / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / dihydroorotase / citrulline biosynthetic process / response to cortisol / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / glutaminase / dihydroorotase activity / Pyrimidine biosynthesis / glutaminase activity / UDP biosynthetic process / glutamine metabolic process / UTP biosynthetic process / response to caffeine / response to starvation / response to amine / response to testosterone / 'de novo' UMP biosynthetic process / animal organ regeneration / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / lactation / xenobiotic metabolic process / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell projection / female pregnancy / liver development / response to insulin / nuclear matrix / terminal bouton / heart development / protein kinase activity / neuronal cell body / enzyme binding / protein-containing complex / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain ...Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase large subunit, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthase, small subunit / Carbamoyl-phosphate synthase, large subunit / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, GATase1 domain / Carbamoyl-phosphate synthase small subunit, N-terminal domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthetase, large subunit oligomerisation domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthetase large chain, oligomerisation domain / Carbamoyl-phosphate synthase small chain, CPSase domain / Dihydroorotase signature 1. / Dihydroorotase signature 2. / Dihydroorotase, conserved site / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase class-I / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Class I glutamine amidotransferase-like / Metal-dependent hydrolase / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DOR / FORMIC ACID / N-CARBAMOYL-L-ASPARTATE / Multifunctional protein CAD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者del Cano-Ochoa, F. / Ramon-Maiques, S.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2021-128468NB-I00 スペイン
Other privateFundacion Ramon Areces, XX National Call
Other governmentPostdoctoral fellow of the Generalitat Valenciana (APOSTD 2021)
引用ジャーナル: J Inherit Metab Dis / 年: 2023
タイトル: Beyond genetics: Deciphering the impact of missense variants in CAD deficiency.
著者: Del Cano-Ochoa, F. / Ng, B.G. / Rubio-Del-Campo, A. / Mahajan, S. / Wilson, M.P. / Vilar, M. / Rymen, D. / Sanchez-Pintos, P. / Kenny, J. / Ley Martos, M. / Campos, T. / Wortmann, S.B. / ...著者: Del Cano-Ochoa, F. / Ng, B.G. / Rubio-Del-Campo, A. / Mahajan, S. / Wilson, M.P. / Vilar, M. / Rymen, D. / Sanchez-Pintos, P. / Kenny, J. / Ley Martos, M. / Campos, T. / Wortmann, S.B. / Freeze, H.H. / Ramon-Maiques, S.
履歴
登録2023年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.22023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2638
ポリマ－39,6401
非ポリマー6237
水4,414245
1
A: CAD protein
ヘテロ分子

A: CAD protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,52616
ポリマ－79,2812
非ポリマー1,24514
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area4990 Å2
ΔGint-243 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.132, 158.552, 61.769
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2224-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CAD protein


分子量: 39640.375 Da / 分子数: 1 / 変異: R1785C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAD / プラスミド: pOPIN-M-huDHO-R1785C / Cell (発現宿主): epithelial-like / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI / 器官 (発現宿主): Embryo / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 組織 (発現宿主): Kidney
参照: UniProt: P27708, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing), aspartate carbamoyltransferase, dihydroorotase

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非ポリマー , 5種, 252分子

#2: 化合物 ChemComp-NCD / N-CARBAMOYL-L-ASPARTATE / N-カルバモイル-L-アスパラギン酸


分子量: 176.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H8N2O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-DOR / (4S)-2,6-DIOXOHEXAHYDROPYRIMIDINE-4-CARBOXYLIC ACID / DIHYDROOROTIC ACID / ジヒドロオロト酸


分子量: 158.112 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6N2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES pH 7, 2.8 M sodium formate, 2 mM carbamoyl aspartate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→48.72 Å / Num. obs: 59225 / % possible obs: 98.74 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 20.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.19
反射 シェル解像度: 1.54→1.595 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique obs: 5377 / CC1/2: 0.568

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNA1.20.1_4487データ収集
autoPROCdata processing
PHASERv8.0位相決定
REFMACv8.0精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.54→48.72 Å / SU ML: 0.2197 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.8913
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1937 2964 5.01 %
Rwork0.1532 56227 -
obs0.1553 59191 98.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→48.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2733 0 32 245 3010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01372947
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2134055
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0696467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0113533
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.3239425
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.54-1.570.51281230.44972353X-RAY DIFFRACTION88.62
1.57-1.590.44991340.38842487X-RAY DIFFRACTION92.09
1.59-1.620.38521300.3182590X-RAY DIFFRACTION95.37
1.62-1.650.30241260.25522625X-RAY DIFFRACTION98.21
1.65-1.690.26171390.21422672X-RAY DIFFRACTION99.89
1.69-1.720.26581390.18072689X-RAY DIFFRACTION99.96
1.72-1.760.20671340.1732691X-RAY DIFFRACTION99.89
1.76-1.810.24841490.1742683X-RAY DIFFRACTION99.93
1.81-1.860.21721510.16572665X-RAY DIFFRACTION100
1.86-1.910.24961350.16192704X-RAY DIFFRACTION99.96
1.91-1.970.20291300.13672698X-RAY DIFFRACTION99.96
1.97-2.040.1861480.12292686X-RAY DIFFRACTION99.96
2.04-2.120.16521470.11142718X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.220.17081340.1112698X-RAY DIFFRACTION99.93
2.22-2.340.18221600.11812700X-RAY DIFFRACTION99.97
2.34-2.490.17061380.12612721X-RAY DIFFRACTION99.97
2.49-2.680.19551430.14342700X-RAY DIFFRACTION99.96
2.68-2.950.191520.14962751X-RAY DIFFRACTION99.97
2.95-3.370.21021370.15152743X-RAY DIFFRACTION100
3.37-4.250.1511600.12712762X-RAY DIFFRACTION100
4.25-100.16491550.16192891X-RAY DIFFRACTION99.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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