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- PDB-8pbf: Galectin-3C in complex with a triazolesulfane derivative -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pbf
タイトルGalectin-3C in complex with a triazolesulfane derivative
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / INHIBITOR / COMPLEX / STRUCTURE-BASED INHIBITOR DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding ...: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / macrophage chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / neutrophil chemotaxis / RNA splicing / secretory granule membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Chem-Y58 / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.14 Å
データ登録者Kumar, R. / Mahanti, M.
資金援助 スウェーデン, 4件
組織認可番号国
Swedish Research Council2016-04855 スウェーデン
Swedish Research Council2016-036767 スウェーデン
Swedish Research Council2020-03317 スウェーデン
The Crafoord Foundation20190803 スウェーデン
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Ligand Sulfur Oxidation State Progressively Alters Galectin-3-Ligand Complex Conformations To Induce Affinity-Influencing Hydrogen Bonds.
著者: Mahanti, M. / Pal, K.B. / Kumar, R. / Schulze, M. / Leffler, H. / Logan, D.T. / Nilsson, U.J.
履歴
登録2023年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2773
ポリマ－15,7011
非ポリマー5762
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.470, 57.005, 61.927
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 15701.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS3, MAC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17931
#2: 化合物 ChemComp-Y58 / (2~{R},3~{S},4~{S},5~{R},6~{S})-2-(hydroxymethyl)-6-[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{R},6~{R})-6-(hydroxymethyl)-3,5-bis(oxidanyl)-4-(4-phenylsulfanyl-1,2,3-triazol-1-yl)oxan-2-yl]sulfanyl-oxane-3,4,5-triol


分子量: 517.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H27N3O9S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% (w/v) PEG 4000, Tris-HCl pH 7.5, 0.4 M NaSCN, 10 mM beta-mercaptoethanol
Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.6358 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月4日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.6358 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.14→22.5 Å / Num. obs: 46849 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 8.73 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Net I/σ(I): 6.75
反射 シェル解像度: 1.14→1.18 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 1.443 / Num. unique obs: 4238 / CC1/2: 0.458 / % possible all: 89.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_4933精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.14→22.46 Å / SU ML: 0.1284 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.6208
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1762 2534 5.42 %
Rwork0.1488 44232 -
obs0.1503 46766 98.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 12.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.14→22.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1106 0 37 286 1429
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00951190
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1471620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0953184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012210
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.609439
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.14-1.170.31531160.29111996X-RAY DIFFRACTION81.36
1.17-1.190.31681320.26132441X-RAY DIFFRACTION99.84
1.19-1.220.311250.24992471X-RAY DIFFRACTION99.88
1.22-1.240.30121260.24012440X-RAY DIFFRACTION99.92
1.24-1.280.24031600.22162445X-RAY DIFFRACTION99.88
1.28-1.310.24121500.21422450X-RAY DIFFRACTION99.85
1.31-1.350.25941390.20052463X-RAY DIFFRACTION99.88
1.35-1.390.24221430.18862439X-RAY DIFFRACTION99.96
1.39-1.440.21781390.16812470X-RAY DIFFRACTION99.92
1.44-1.50.18921390.15642476X-RAY DIFFRACTION99.96
1.5-1.570.16751400.13542475X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.650.18361500.12142474X-RAY DIFFRACTION99.96
1.65-1.750.15681400.12082484X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.890.16621340.11442500X-RAY DIFFRACTION99.96
1.89-2.080.12281460.10232484X-RAY DIFFRACTION99.96
2.08-2.380.1391620.11072507X-RAY DIFFRACTION99.78
2.38-30.14831620.13112543X-RAY DIFFRACTION99.78
3-22.460.13981310.13942674X-RAY DIFFRACTION99.57

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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