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- PDB-8pag: Crystal structure of the ectodomain of Norway rat pestivirus E2 g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8pag
タイトルCrystal structure of the ectodomain of Norway rat pestivirus E2 glycoprotein
要素Genome polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / glycoprotein (糖タンパク質) / E2 / pestivirus (ペスチウイルス属)
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / host cell membrane / : / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell surface / host cell cytoplasm ...serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / host cell membrane / : / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell surface / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / nucleotide binding / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane / タンパク質分解 / RNA binding / 生体膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 ...Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Peptidase C53, pestivirus Npro / Pestivirus Npro endopeptidase C53 / Pestivirus N-terminal protease Npro domain profile. / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Norway rat pestivirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Aitkenhead, H. / Stuart, D.I. / EL Omari, K.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M011224/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N00065X/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural comparison of typical and atypical E2 pestivirus glycoproteins.
著者: Aitkenhead, H. / Riedel, C. / Cowieson, N. / Rumenapf, H.T. / Stuart, D.I. / El Omari, K.
履歴
登録2023年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1573
ポリマ－42,9841
非ポリマー1,1732
水0
1
A: Genome polyprotein
ヘテロ分子

A: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3136
ポリマ－85,9672
非ポリマー2,3464
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_445-y-1,-x-1,-z+3/41
Buried area3200 Å2
ΔGint22 kcal/mol
Surface area39420 Å2
2
A: Genome polyprotein
ヘテロ分子

A: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3136
ポリマ－85,9672
非ポリマー2,3464
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_354-x-2,y,-z-11
Buried area4200 Å2
ΔGint23 kcal/mol
Surface area38420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.920, 151.920, 59.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Space group name HallP4cw2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+3/4
#3: y,-x,z+1/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+1/4
#8: -y,-x,-z+3/4

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要素

#1: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 42983.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norway rat pestivirus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A097NZ77
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.2 M sodium formate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I23 / 波長: 2.7552 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 12M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.7552 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→48.04 Å / Num. obs: 8374 / % possible obs: 89.75 % / 冗長度: 70 % / Biso Wilson estimate: 163.8 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1685 / Rpim(I) all: 0.02077 / Rrim(I) all: 0.1699 / Net I/σ(I): 23.79
反射 シェル解像度: 3.5→3.625 Å / 冗長度: 72.2 % / Rmerge(I) obs: 5.688 / Mean I/σ(I) obs: 0.97 / Num. unique obs: 684 / CC1/2: 0.497 / Rpim(I) all: 0.6635 / Rrim(I) all: 5.729 / % possible all: 75.66

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.5→48.04 Å / SU ML: 0.6281 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 42.5329
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2827 396 4.73 %
Rwork0.2691 7970 -
obs0.2697 8366 89.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 179.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→48.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2628 0 78 0 2706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00692776
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1683766
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0744422
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059471
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.53551037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-4.010.39221220.34422270X-RAY DIFFRACTION79.05
4.01-5.050.36811190.31382662X-RAY DIFFRACTION91.09
5.05-48.040.25251550.24533038X-RAY DIFFRACTION98.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -134.216687302 Å / Origin y: -63.808600636 Å / Origin z: -17.5653351975 Å
111213212223313233
T1.46347963178 Å2-0.0967052804563 Å2-0.0585624562819 Å2-1.21045522207 Å2-0.0295156874639 Å2--1.19387099662 Å2
L0.745871566067 °20.752015729373 °20.660144638646 °2-2.1746096261 °21.8094801052 °2--1.75473544058 °2
S-0.0129805009709 Å °-0.0752700390735 Å °0.179329295545 Å °-0.0620517130085 Å °-0.111668860787 Å °-0.31633262307 Å °-0.250805554113 Å °-0.0154652878506 Å °0.000439532796233 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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