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- PDB-8p8g: Nitrogenase MoFe protein from A. vinelandii beta double mutant D3... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8p8g | ||||||||||||
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Title | Nitrogenase MoFe protein from A. vinelandii beta double mutant D353G/D357G | ||||||||||||
![]() |
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![]() | OXIDOREDUCTASE / Molybdenum nitrogenase / N2-fixation / FeMocofactor / metal binding site / P cluster / NH3 production | ||||||||||||
Function / homology | ![]() molybdenum-iron nitrogenase complex / nitrogenase / : / nitrogenase activity / nitrogen fixation / iron-sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Maslac, N. / Wagner, T. | ||||||||||||
Funding support | ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: The Mononuclear Metal-Binding Site of Mo-Nitrogenase Is Not Required for Activity. Authors: Cadoux, C. / Maslac, N. / Di Luzio, L. / Ratcliff, D. / Gu, W. / Wagner, T. / Milton, R.D. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 847.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 690.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 4.7 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 4.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 89.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 139.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Experimental dataset #1 | Data reference: ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 56467.234 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Plasmid details: Produces the MoFe protein with a poly(histidine)8 tag on the N-term of NifD and a double substituted NifK mutant Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 59419.809 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: D353G and D357G Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: The double substitution D353G and D357G was introduced. Source: (gene. exp.) ![]() Plasmid details: Produces the MoFe protein with a poly(histidine)8 tag on the N-term of NifD and a double substituted NifK mutant Production host: ![]() |
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-Non-polymers , 10 types, 2222 molecules ![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HCA.gif)
![](data/chem/img/ICS.gif)
![](data/chem/img/DIO.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/1CL.gif)
![](data/chem/img/CLF.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HCA.gif)
![](data/chem/img/ICS.gif)
![](data/chem/img/DIO.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/1CL.gif)
![](data/chem/img/CLF.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Chemical | ChemComp-GOL / | #9: Chemical | #10: Chemical | #11: Chemical | ChemComp-NA / | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.74 Å3/Da / Density % sol: 55.06 % Description: Brown plate, which appeared in a couple of weeks |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.6 Details: The beta-D353G/D357G MoFe-protein was crystallized anaerobically at 17.5 mg/mL under 100% N2 atmosphere. The protein was spotted as a sitting drop to 96-Well MRC 2-Drop polystyrene ...Details: The beta-D353G/D357G MoFe-protein was crystallized anaerobically at 17.5 mg/mL under 100% N2 atmosphere. The protein was spotted as a sitting drop to 96-Well MRC 2-Drop polystyrene Crystallization Plates (SWISSCI) containing 90 uL of crystallization solution in the reservoir. Each drop contained 0.5 uL of protein sample and 0.5 uL of crystallization solution. Crystals were obtained in the crystallization solution containing 10 % w/v Polyethylene glycol 10,000; 2 % v/v 1,4-Dioxane; 100 mM tri-Sodium citrate; pH 5.6, and 1 mM polyoxotungstate [TeW6O24]6- (TEW). Sealed plates were stored inside a Coy anaerobic chamber filled with an atmosphere of N2:H2 97:3 at 20 C. Crystals were soaked in the crystallization solution supplemented with 30% v/v ethylene glycol for a few seconds before freezing in liquid nitrogen. PH range: / / Temp details: / |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 16, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00002 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.55→101.46 Å / Num. obs: 176043 / % possible obs: 94 % / Redundancy: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rpim(I) all: 0.066 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 8.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.55→1.76 Å / Redundancy: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 1.89 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 8391 / CC1/2: 0.566 / Rpim(I) all: 0.652 / Rrim(I) all: 2.001 / % possible all: 80.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: The model was manually rebuilt with COOT and further refined with PHENIX. During the refinement, a translational-libration screw was applied with the model containing hydrogens added in the ...Details: The model was manually rebuilt with COOT and further refined with PHENIX. During the refinement, a translational-libration screw was applied with the model containing hydrogens added in the riding position during the last refinement cycles. Hydrogens were removed in the final deposited model.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 18.62 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→48.32 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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