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- PDB-8p4w: Lactobacillus plantarum LpdD mutant - H35A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p4w
タイトルLactobacillus plantarum LpdD mutant - H35A
要素Protein LpdD
キーワードFLAVOPROTEIN / UbiD / UbiX / LpdD
機能・相同性: / Bacterial proteasome assembling chaperone-like protein / PHOSPHATE ION / Protein LpdD
機能・相同性情報
生物種Lactiplantibacillus plantarum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Gahloth, D. / Leys, D.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: The prFMNH 2 -binding chaperone LpdD assists UbiD decarboxylase activation.
著者: Gahloth, D. / Fisher, K. / Marshall, S. / Leys, D.
履歴
登録2023年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月29日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein LpdD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1412
ポリマ－15,0461
非ポリマー951
水2,666148
1
A: Protein LpdD
ヘテロ分子

A: Protein LpdD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2824
ポリマ－30,0922
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area2210 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area11610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.970, 58.970, 83.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-330-

HOH

21A-438-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein LpdD / Gallate decarboxylase subunit D


分子量: 15045.983 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactiplantibacillus plantarum (バクテリア)
遺伝子: lpdD, lp_0272
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: F9UT68
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1M Sodium Acetate pH 4.6, 2.0M Ammonium Sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→48.146 Å / Num. obs: 15850 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.73→1.76 Å / Num. unique obs: 748 / CC1/2: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
PHASER位相決定
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.78→48.146 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2197 663 4.54 %
Rwork0.194 --
obs0.1951 14618 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→48.146 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数915 0 5 148 1068
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006936
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7491274
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.564558
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052152
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006162
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.91740.32731290.282670X-RAY DIFFRACTION98
1.9174-2.11040.23181410.21982748X-RAY DIFFRACTION100
2.1104-2.41580.221150.19642780X-RAY DIFFRACTION100
2.4158-3.04360.22821380.20032793X-RAY DIFFRACTION100
3.0436-48.1460.20191400.17592964X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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