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万見
- PDB-8p3a: bacteriophage T5 l-alanoyl-d-glutamate peptidase Zn2+/Ca2+ form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p3a
タイトルbacteriophage T5 l-alanoyl-d-glutamate peptidase Zn2+/Ca2+ form
要素L-alanyl-D-glutamate peptidase
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / l-alanoyl-d-glutamate peptidase / bacteriophage T5 / endolysin / Zn2+ and Ca2+ containing form
機能・相同性Hedgehog signalling/DD-peptidase zinc-binding domain superfamily / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / viral release from host cell by cytolysis / cell wall organization / peptidase activity / defense response to bacterium / metal ion binding / L-alanyl-D-glutamate peptidase
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Prokhorov, D.A. / Kutyshenko, V.P. / Mikoulinskaia, G.V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation23-24-00210 ロシア
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Conservative Tryptophan Residue in the Vicinity of an Active Site of the M15 Family l,d-Peptidases: A Key Element in the Catalysis.
著者: Mikoulinskaia, G.V. / Prokhorov, D.A. / Chernyshov, S.V. / Sitnikova, D.S. / Arakelian, A.G. / Uversky, V.N.
履歴
登録2023年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
改定 1.22025年1月15日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-alanyl-D-glutamate peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3923
ポリマ－15,2861
非ポリマー1052
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology, https://doi.org/10.1107/S0907444908007890 and https://doi.org/10.1039/c9mt00020h
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area190 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area8270 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 L-alanyl-D-glutamate peptidase / Endolysin / Lysozyme


分子量: 15286.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ZN - ZN2+ ION CA - CA2+ ION / 由来: (組換発現) Escherichia phage T5 (ファージ) / 遺伝子: lys, T5.040, T5p039, orf10c / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌)
参照: UniProt: Q6QGP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
122isotropic12D 1H-13C HSQC
132isotropic13D HN(CA)CB
142isotropic13D CBCA(CO)NH
152isotropic13D C(CO)NH
162isotropic13D 1H-15N TOCSY
172isotropic13D (H)CCH-TOCSY
182isotropic12D CBHD
1122isotropic13D HNCO
1112isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
1102isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
192isotropic13D 1H-15N NOESY
1132isotropic13D HN(CO)CA
1142isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] l-alanoyl-d-glutamate peptidase, 50 mM [U-100% 2H] sodium acetate, 3 mM Zn(NO3)2, 3 mM CaCl2, 0.03 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O
詳細: The sample was obtained by renaturation from a solution of 8 M urea in the presence of Zn2+ and Ca2+ salts
Label: endo_T5 Zn-Ca / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMl-alanoyl-d-glutamate peptidase[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMsodium acetate[U-100% 2H]2
3 mMZn(NO3)2natural abundance2
3 mMCaCl2natural abundance2
0.03 %sodium azidenatural abundance2
試料状態詳細: The sample remained stable throughout the entire data collection period. The stability of the sample was monitored by periodically recording 15N-HSQC spectra and comparing them.
イオン強度: 50 mM / Ionic strength err: 5 / Label: conditions_1 / pH: 4.1 / PH err: 0.05 / 圧: AMBIENT atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.2

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: TXI probehead

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CARARelease: 1.8.4.2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
TopSpin2.1Bruker Biospinpeak picking
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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