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万見
- PDB-8p35: Mutant human titin immunoglobulin-like 21 domain - C3575S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8p35
タイトルMutant human titin immunoglobulin-like 21 domain - C3575S
要素Titin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Titin / Muscle / Immunoglobulin-like
機能・相同性
機能・相同性情報


sarcomerogenesis / titin-telethonin complex / structural molecule activity conferring elasticity / skeletal muscle myosin thick filament assembly / telethonin binding / detection of muscle stretch / muscle alpha-actinin binding / protein kinase A signaling / cardiac myofibril assembly / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / titin-telethonin complex / structural molecule activity conferring elasticity / skeletal muscle myosin thick filament assembly / telethonin binding / detection of muscle stretch / muscle alpha-actinin binding / protein kinase A signaling / cardiac myofibril assembly / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / protein kinase regulator activity / actinin binding / M band / I band / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / cardiac muscle contraction / muscle contraction / condensed nuclear chromosome / positive regulation of protein secretion / response to calcium ion / Z disc / actin filament binding / Platelet degranulation / protease binding / protein tyrosine kinase activity / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain ...PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Martinez-Martin, I. / Crousilles, A. / Mortensen, S.A. / Alegre-Cebollada, J. / Wilmanns, M.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)BIO2017-83640-P スペイン
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2020-120426GB-I00 スペイン
La Caixa FoundationLCF/BQ/DR20/11790009 スペイン
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: Titin domains with reduced core hydrophobicity cause dilated cardiomyopathy.
著者: Martinez-Martin, I. / Crousilles, A. / Ochoa, J.P. / Velazquez-Carreras, D. / Mortensen, S.A. / Herrero-Galan, E. / Delgado, J. / Dominguez, F. / Garcia-Pavia, P. / de Sancho, D. / Wilmanns, ...著者: Martinez-Martin, I. / Crousilles, A. / Ochoa, J.P. / Velazquez-Carreras, D. / Mortensen, S.A. / Herrero-Galan, E. / Delgado, J. / Dominguez, F. / Garcia-Pavia, P. / de Sancho, D. / Wilmanns, M. / Alegre-Cebollada, J.
履歴
登録2023年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Titin
B: Titin
C: Titin
D: Titin
E: Titin
F: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8556
ポリマ－64,8556
非ポリマー00
水3,243180
1
A: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8091
ポリマ－10,8091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8091
ポリマ－10,8091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8091
ポリマ－10,8091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8091
ポリマ－10,8091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8091
ポリマ－10,8091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8091
ポリマ－10,8091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.185, 64.892, 288.038
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Titin / Connectin / Rhabdomyosarcoma antigen MU-RMS-40.14


分子量: 10809.206 Da / 分子数: 6 / 変異: C3575S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first N-terminal glycine of the sequence corresponds to a linker used for the cloning strategy and it is followed by the sequence of the mutant human Ig 21 domain. In this mutant the ...詳細: The first N-terminal glycine of the sequence corresponds to a linker used for the cloning strategy and it is followed by the sequence of the mutant human Ig 21 domain. In this mutant the native cysteine in position 76 is replaced by a serine.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTN / プラスミド: pETtrx_1a
詳細 (発現宿主): Expression vector containing a HisTag and a thioredoxin tag, both cleavable by TEV protease
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WZ42, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium salt, pH 7.5, 25 %(w/v) PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→48.21 Å / Num. obs: 35855 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 24.5 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.024 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 3088 / CC1/2: 0.984 / Rpim(I) all: 0.116 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.17.1_3660位相決定
PHENIX1.18.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→48.21 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 --
Rwork0.22 --
obs-35756 99.92 %
原子変位パラメータBiso mean: 42.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4471 0 0 180 4651
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / Rfactor Rfree: 0.346 / Rfactor Rwork: 0.271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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