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- PDB-8oyd: TrkB transmembrane domain NMR structure in DMPC/DHPC bicelles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oyd
タイトルTrkB transmembrane domain NMR structure in DMPC/DHPC bicelles
要素BDNF/NT-3 growth factors receptor
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN / RECEPTOR / NEUROTROPHIN / BDNF / NT-4 / TMD / DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


brain-derived neurotrophic factor binding / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / peripheral nervous system neuron development / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission ...brain-derived neurotrophic factor binding / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / BDNF activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF4 activates NTRK2 (TRKB) signaling / NTF3 activates NTRK2 (TRKB) signaling / brain-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / retinal rod cell development / peripheral nervous system neuron development / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin binding / Activated NTRK2 signals through CDK5 / NTRK2 activates RAC1 / Activated NTRK2 signals through FYN / NGF-independant TRKA activation / myelination in peripheral nervous system / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of axonogenesis / feeding behavior / neuronal action potential propagation / glutamate secretion / positive regulation of synapse assembly / regulation of GTPase activity / negative regulation of amyloid-beta formation / central nervous system neuron development / oligodendrocyte differentiation / negative regulation of anoikis / Activated NTRK2 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / vasculogenesis / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / axon terminus / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / learning / cellular response to amino acid stimulus / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / circadian rhythm / cerebral cortex development / long-term synaptic potentiation / neuron differentiation / terminal bouton / neuron migration / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / protein autophosphorylation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / early endosome membrane / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process / early endosome / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / postsynaptic density / axon / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site ...BDNF/NT-3 growth factors receptor NTRK2 / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BDNF/NT-3 growth factors receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Kot, E.F. / Mineev, K.S. / Goncharuk, S.A.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation22-14-00130 ロシア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for the transmembrane signaling and antidepressant-induced activation of the receptor tyrosine kinase TrkB.
著者: Kot, E.F. / Goncharuk, S.A. / Franco, M.L. / McKenzie, D.M. / Arseniev, A.S. / Benito-Martinez, A. / Costa, M. / Cattaneo, A. / Hristova, K. / Vilar, M. / Mineev, K.S.
履歴
登録2023年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BDNF/NT-3 growth factors receptor
B: BDNF/NT-3 growth factors receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9502
ポリマ－9,9502
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, In an additional experiment we added the isotopically unlabeled TMD and observed the intermolecular contacts in the 13C-filtered 3D NOESY
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1190 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area8480 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド BDNF/NT-3 growth factors receptor / GP145-TrkB / Trk-B / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 2 / TrkB tyrosine kinase / ...GP145-TrkB / Trk-B / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 2 / TrkB tyrosine kinase / Tropomyosin-related kinase B


分子量: 4975.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: In the constraint files, the local numeration starts from M1 for chain A and from M101 for chain B.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTRK2, TRKB / Variant: TK+ / プラスミド: pGEMEX-1
Cell (発現宿主): Cell-free expression system, lysate-based
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16620, receptor protein-tyrosine kinase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
121isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic
131isotropic12D 1H-15N TROSY HSQC
141isotropic13D HNCA
151isotropic13D HN(CA)CB
161isotropic13D HNCO
171isotropic13D HN(CO)CA
181isotropic13D HN(CA)CO
191isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1101isotropic12D (H)CCH-TOCSY
1111isotropic13D 1H-13C-NOESY, 13C-filtered
1121isotropic21D 1H
1131isotropic22D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細タイプ: bicelle
内容: 5 % v/v [U-2H] D2O, 1.1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] High affinity receptor of neurotrophin-4 and brain-derived neurotrophic factor (TrkB), 9.6 mM [U-2H] DMPC, 42.7 mM [U-2H] DHPC, 1.0 mM n.a. ...内容: 5 % v/v [U-2H] D2O, 1.1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] High affinity receptor of neurotrophin-4 and brain-derived neurotrophic factor (TrkB), 9.6 mM [U-2H] DMPC, 42.7 mM [U-2H] DHPC, 1.0 mM n.a. TCEP, 0.01 % w/v n.a. sodium azide, 20.0 mM n.a. sodium phosphate buffer, 0.5 mM d4 TSP, 95% H2O/5% D2O
Label: 13C-15N-labeled TrkBtm / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
5 % v/vD2O[U-2H]1
1.1 mMHigh affinity receptor of neurotrophin-4 and brain-derived neurotrophic factor (TrkB)[U-100% 13C; U-100% 15N]1
9.6 mMDMPC[U-2H]1
42.7 mMDHPC[U-2H]1
1.0 mMTCEPn.a.1
0.01 % w/vsodium aziden.a.1
20.0 mMsodium phosphate buffern.a.1
0.5 mMTSPd41
試料状態イオン強度: 20 mM / Ionic strength err: 0.1 / Label: bicelles / pH: 6 / PH err: 0.1 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 313 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6001cryogenic triple resonance probe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002room temperature triple resonance probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.98.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3.98.5Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
CARA1.9.1.7Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.9.1.7Keller and Wuthrichpeak picking
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
TALOS-NShen and Baxstructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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