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- PDB-8oum: Arf GTPase from the asgard Gerdarchaea : GerdArfR1 bound to GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oum
タイトルArf GTPase from the asgard Gerdarchaea : GerdArfR1 bound to GTP
要素GTP-binding protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPASE / GTP / ARF FAMILY / ASGARD ARCHAEA / Gerdarchaea
機能・相同性
機能・相同性情報


GTPase activity / GTP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Asgard group archaeon (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Menetrey, J. / Jackson, C. / Dacks, J.B. / Elias, M. / Vargova, R.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE13-0007 フランス
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2025
タイトル: The Asgard archaeal origins of Arf family GTPases involved in eukaryotic organelle dynamics.
著者: Vargova, R. / Chevreau, R. / Alves, M. / Courbin, C. / Terry, K. / Legrand, P. / Elias, M. / Menetrey, J. / Dacks, J.B. / Jackson, C.L.
履歴
登録2023年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月5日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年2月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein
B: GTP-binding protein
C: GTP-binding protein
D: GTP-binding protein
E: GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,68915
ポリマ－100,9525
非ポリマー2,73710
水2,198122
1
A: GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7383
ポリマ－20,1901
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7383
ポリマ－20,1901
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7383
ポリマ－20,1901
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7383
ポリマ－20,1901
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7383
ポリマ－20,1901
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.250, 54.880, 121.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
GTP-binding protein / Arf GTPase


分子量: 20190.365 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Arf GTPase / 由来: (組換発現) Asgard group archaeon (古細菌) / 遺伝子: FK733_07565 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8J7ZFD1
#2: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.28 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 8.5% PEG 8000, 0.1M MgCl2 and 0.1M Tris pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.980112 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.980112 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→48 Å / Num. obs: 32436 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.67→2.83 Å / Num. unique obs: 4627 / CC1/2: 0.446 / Rrim(I) all: 0.26

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (20-OCT-2021)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.67→46.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU R Cruickshank DPI: 0.7 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.69 / SU Rfree Blow DPI: 0.322 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.329
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2673 1608 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.2376 32148 97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6916 Å20 Å25.089 Å2
2---9.3792 Å20 Å2
3---6.6876 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→46.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6450 0 165 122 6737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0086731HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg19186HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2312SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1183HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6731HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.86
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion921SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5136SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.67→2.71 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4356 -4.98 %
Rwork0.3828 611 -
all0.3857 643 -
obs--39.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0803-0.53910.15311.94660.19598.236-0.0060.01930.13290.1232-0.1065-0.1016-0.2890.38470.1125-0.1762-0.0603-0.0912-0.08020.0181-0.253316.51540.04543.6418
24.5346-0.48261.31462.6241-0.25665.19510.12540.0828-0.02960.08750.0233-0.01920.1020.1854-0.1486-0.21210.0164-0.06530.1184-0.0133-0.26997.9203-2.0702-24.9671
39.1692-2.11691.98892.71230.04598.09560.1372-0.1405-0.2984-0.1380.06430.09460.082-0.2908-0.2015-0.3187-0.0316-0.08740.0990.0278-0.303332.9022-15.4303-48.0008
44.5502-0.20081.03863.526-1.4794.97460.01-0.25480.05570.12750.11690.11950.1593-0.2176-0.1269-0.26440.055-0.04490.0905-0.0111-0.241955.3068-18.5545-28.1574
56.543-1.5882.60742.1572-0.5536.85950.14230.4605-0.0187-0.0023-0.07270.2009-0.10180.4645-0.0695-0.20250.0032-0.07560.0848-0.0446-0.1987-3.65534.7416-51.299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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