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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8osf | |||||||||||||||
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タイトル | AAA+ motor subunit ChlI of magnesium chelatase, hexamer conformation A | |||||||||||||||
![]() | Magnesium-chelatase subunit ChlI | |||||||||||||||
![]() | PHOTOSYNTHESIS / AAA+ / Magnesium Chelatase / Cyanobacteria | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() magnesium chelatase / magnesium chelatase activity / chlorophyll biosynthetic process / photosynthesis / ATP hydrolysis activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | |||||||||||||||
![]() | Shvarev, D. / Moeller, A. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Conformational variability of cyanobacterial ChlI, the AAA+ motor of magnesium chelatase involved in chlorophyll biosynthesis. 著者: Dmitry Shvarev / Alischa Ira Scholz / Arne Moeller / ![]() 要旨: Photosynthesis is an essential life process that relies on chlorophyll. In photosynthetic organisms, chlorophyll synthesis involves multiple steps and depends on magnesium chelatase. This enzyme ...Photosynthesis is an essential life process that relies on chlorophyll. In photosynthetic organisms, chlorophyll synthesis involves multiple steps and depends on magnesium chelatase. This enzyme complex is responsible for inserting magnesium into the chlorophyll precursor, but the molecular mechanism of this process is not fully understood. By using cryogenic electron microscopy and conducting functional analyses, we have discovered that the motor subunit ChlI of magnesium chelatase undergoes conformational changes in the presence of ATP. Our findings offer new insights into how energy is transferred from ChlI to the other components of magnesium chelatase. This information significantly contributes to our understanding of the initial step in chlorophyll biosynthesis and lays the foundation for future studies on the entire process of chlorophyll production. | |||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 325.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 265.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 17151MC ![]() 8osgC ![]() 8oshC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42125.930 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: chlI, all0152 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-ATP / #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-ADP / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: ChlI in the presence of ATP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: TFS GLACIOS |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / カテゴリ: モデル精密化 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58137 / 対称性のタイプ: POINT |