[日本語] English
万見
- PDB-8onz: Chaetomium thermophilum Methionine Aminopeptidase 2 at the 80S ri... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8onz
タイトルChaetomium thermophilum Methionine Aminopeptidase 2 at the 80S ribosome
要素
  • (60S ribosomal protein ...) x 3
  • 28S rRNA
  • 5.8S rRNA
  • Methionine aminopeptidase 2
  • Ribosomal protein L19
  • dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycotransferase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Ribosome Associated Factor / Protease / Tunnel exit / Protein Maturation / Proteostasis / NME / p67 / MAP / MetAP / MAP2 / MetAP2 / ES27L / PTE
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / protein kinase regulator activity / metalloaminopeptidase activity / protein-RNA complex assembly / endomembrane system / post-translational protein modification ...dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / protein kinase regulator activity / metalloaminopeptidase activity / protein-RNA complex assembly / endomembrane system / post-translational protein modification / cellular response to amino acid starvation / large ribosomal subunit / regulation of translation / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / proteolysis / RNA binding / metal ion binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gcn1, N-terminal / : / : / Generalcontrol nonderepressible 1 (Gcn1) N-terminal / Stalled ribosome sensor GCN1-like, HEAT repeats / Fungal GCN1-like, HEAT repeats / Stalled ribosome sensor GCN1 N-terminal / E-Z type HEAT repeats / PBS lyase HEAT-like repeat / Elongation factor 3/GNC1 HEAT repeat ...Gcn1, N-terminal / : / : / Generalcontrol nonderepressible 1 (Gcn1) N-terminal / Stalled ribosome sensor GCN1-like, HEAT repeats / Fungal GCN1-like, HEAT repeats / Stalled ribosome sensor GCN1 N-terminal / E-Z type HEAT repeats / PBS lyase HEAT-like repeat / Elongation factor 3/GNC1 HEAT repeat / EF3 N-terminal HEAT repeat / Centrosomal protein CEP104-like, TOG domain / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2 / : / : / STT3/PglB/AglB core domain / Parkin co-regulated protein / TOG domain / Parkin co-regulated protein / TOG / : / Oligosaccharyl transferase, STT3 subunit / Oligosaccharyl transferase STT3, N-terminal / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2, binding site / Methionine aminopeptidase subfamily 2 signature. / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain / Ribosomal protein L26/L24, eukaryotic/archaeal / Ribosomal proteins L26 eukaryotic, L24P archaeal / Armadillo-like helical / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L26/L24, KOW domain / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Translation protein SH3-like domain superfamily / Armadillo-type fold / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / 60S ribosomal protein L26-like protein / Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit STT3 / 60S ribosomal protein L25-like protein / Ribosomal protein L19 ...: / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / 60S ribosomal protein L26-like protein / Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit STT3 / 60S ribosomal protein L25-like protein / Ribosomal protein L19 / Methionine aminopeptidase 2 / 60S ribosomal protein L38-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Klein, M.A. / Wild, K. / Kisonaite, M. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SI 586-6 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Methionine aminopeptidase 2 and its autoproteolysis product have different binding sites on the ribosome.
著者: Marius A Klein / Klemens Wild / Miglė Kišonaitė / Irmgard Sinning /
要旨: Excision of the initiator methionine is among the first co-translational processes that occur at the ribosome. While this crucial step in protein maturation is executed by two types of methionine ...Excision of the initiator methionine is among the first co-translational processes that occur at the ribosome. While this crucial step in protein maturation is executed by two types of methionine aminopeptidases in eukaryotes (MAP1 and MAP2), additional roles in disease and translational regulation have drawn more attention to MAP2. Here, we report several cryo-EM structures of human and fungal MAP2 at the 80S ribosome. Irrespective of nascent chains, MAP2 can occupy the tunnel exit. On nascent chain displaying ribosomes, the MAP2-80S interaction is highly dynamic and the MAP2-specific N-terminal extension engages in stabilizing interactions with the long rRNA expansion segment ES27L. Loss of this extension by autoproteolytic cleavage impedes interactions at the tunnel, while promoting MAP2 to enter the ribosomal A-site, where it engages with crucial functional centers of translation. These findings reveal that proteolytic remodeling of MAP2 severely affects ribosome binding, and set the stage for targeted functional studies.
履歴
登録2023年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
LR: Ribosomal protein L19
LX: 60S ribosomal protein L25-like protein
LY: 60S ribosomal protein L26-like protein
Lh: dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycotransferase
Lk: 60S ribosomal protein L38-like protein
1: 28S rRNA
2: 5.8S rRNA
A: Methionine aminopeptidase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,643,6818
ポリマ－1,643,6818
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 LRLhA

#1: タンパク質 Ribosomal protein L19


分子量: 317092.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
遺伝子: CTHT_0047080
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: UniProt: G0S9T3
#4: タンパク質 dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycotransferase


分子量: 105169.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This protein is wrongly annoted as dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase in uniprotKB, which explains the long non-matching C-terminus.
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
遺伝子: CTHT_0009650
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: UniProt: G0S0D7, dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase
#8: タンパク質 Methionine aminopeptidase 2


分子量: 48912.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
遺伝子: CTHT_0063100
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: G0SEA9

-
60S ribosomal protein ... , 3種, 3分子 LXLYLk

#2: タンパク質 60S ribosomal protein L25-like protein


分子量: 17175.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: UniProt: G0S507
#3: タンパク質 60S ribosomal protein L26-like protein


分子量: 15565.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: UniProt: G0RYN9
#5: タンパク質 60S ribosomal protein L38-like protein


分子量: 10902.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
遺伝子: CTHT_0065470
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: UniProt: G0SG89

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 12

#6: RNA鎖 28S rRNA


分子量: 1078716.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: alignment does not work properly here in context of 28S rRNA sequence ... to be redone
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: GenBank: XR_002966752.1
#7: RNA鎖 5.8S rRNA


分子量: 50147.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
発現宿主: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
参照: GenBank: XR_002966750.1

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: MAP2 at the 80S ribosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
撮影電子線照射量: 42.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.94 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61734 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 74.8 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003815947
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.743123084
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04542851
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0071715
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.74275021

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る