[日本語] English
万見
- PDB-8onx: High resolution structure of Chaetomium thermophilum MAP2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8onx
タイトルHigh resolution structure of Chaetomium thermophilum MAP2
要素Methionine aminopeptidase 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Ribosome Associated Factor / Protease / Tunnel exit / Protein Maturation / Proteostasis / NME / p67 / MAP / MetAP / MAP2 / MetAP2 / ES27L / PTE
機能・相同性
機能・相同性情報


initiator methionyl aminopeptidase activity / methionyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2 / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 2, binding site / Methionine aminopeptidase subfamily 2 signature. / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Methionine aminopeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Klein, M.A. / Wild, K. / Kisonaite, M. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SI 586-6 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Methionine aminopeptidase 2 and its autoproteolysis product have different binding sites on the ribosome.
著者: Marius A Klein / Klemens Wild / Miglė Kišonaitė / Irmgard Sinning /
要旨: Excision of the initiator methionine is among the first co-translational processes that occur at the ribosome. While this crucial step in protein maturation is executed by two types of methionine ...Excision of the initiator methionine is among the first co-translational processes that occur at the ribosome. While this crucial step in protein maturation is executed by two types of methionine aminopeptidases in eukaryotes (MAP1 and MAP2), additional roles in disease and translational regulation have drawn more attention to MAP2. Here, we report several cryo-EM structures of human and fungal MAP2 at the 80S ribosome. Irrespective of nascent chains, MAP2 can occupy the tunnel exit. On nascent chain displaying ribosomes, the MAP2-80S interaction is highly dynamic and the MAP2-specific N-terminal extension engages in stabilizing interactions with the long rRNA expansion segment ES27L. Loss of this extension by autoproteolytic cleavage impedes interactions at the tunnel, while promoting MAP2 to enter the ribosomal A-site, where it engages with crucial functional centers of translation. These findings reveal that proteolytic remodeling of MAP2 severely affects ribosome binding, and set the stage for targeted functional studies.
履歴
登録2023年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Methionine aminopeptidase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8063
ポリマ－41,6961
非ポリマー1102
水9,224512
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area270 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area16090 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)59.938, 73.806, 82.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Methionine aminopeptidase 2


分子量: 41695.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermochaetoides thermophila (菌類)
遺伝子: CTHT_0063100
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: G0SEA9
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 512 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9737 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 1021年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9737 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→56.53 Å / Num. obs: 90066 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.015 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / Num. unique obs: 4362 / CC1/2: 0.879 / Rpim(I) all: 0.288

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.1_4122: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→41.02 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1768 4507 4.97 %
Rwork0.1611 --
obs0.1619 89942 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→41.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2911 0 2 512 3425
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073067
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9544169
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.111159
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.310.27571480.26842794X-RAY DIFFRACTION98
1.31-1.330.261300.24492862X-RAY DIFFRACTION99
1.33-1.340.24291710.22672796X-RAY DIFFRACTION100
1.34-1.360.26571400.21782858X-RAY DIFFRACTION100
1.36-1.380.24111400.23852844X-RAY DIFFRACTION100
1.38-1.40.26171580.24072868X-RAY DIFFRACTION100
1.4-1.420.21631280.22562832X-RAY DIFFRACTION100
1.42-1.440.23651560.2162820X-RAY DIFFRACTION100
1.44-1.460.23591520.20662846X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.480.20741390.19922861X-RAY DIFFRACTION100
1.48-1.510.19931420.19182866X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.540.18251330.18762879X-RAY DIFFRACTION100
1.54-1.570.19651450.17382845X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.60.19131560.18012825X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.630.17641630.17252848X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.670.1981730.17232851X-RAY DIFFRACTION100
1.67-1.710.2021580.16822862X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.760.20341500.17422864X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.810.20591440.17272855X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.870.19761390.17032897X-RAY DIFFRACTION100
1.87-1.940.17671450.16762886X-RAY DIFFRACTION100
1.94-2.010.17381700.15662844X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.110.16771360.1462898X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.220.16021630.152882X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.360.15091470.14042887X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.540.16051650.14342888X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.790.15461420.15212932X-RAY DIFFRACTION100
2.79-3.20.16481430.15162955X-RAY DIFFRACTION100
3.2-4.030.16811610.14572952X-RAY DIFFRACTION100
4.03-41.020.17461700.1613084X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る