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- PDB-8omq: DNA-unbound MutSbeta-ATP complex (straight clamp form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8omq
タイトルDNA-unbound MutSbeta-ATP complex (straight clamp form)
要素
  • DNA mismatch repair protein Msh2
  • DNA mismatch repair protein Msh3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA repair protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic recombination of immunoglobulin genes involved in immune response / MutSbeta complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH3 / MutSalpha complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH2 / Defective Mismatch Repair Associated With MSH6 / guanine/thymine mispair binding / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / maintenance of DNA repeat elements / B cell mediated immunity ...somatic recombination of immunoglobulin genes involved in immune response / MutSbeta complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH3 / MutSalpha complex / Defective Mismatch Repair Associated With MSH2 / Defective Mismatch Repair Associated With MSH6 / guanine/thymine mispair binding / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / maintenance of DNA repeat elements / B cell mediated immunity / positive regulation of helicase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / centromeric DNA binding / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / mismatched DNA binding / negative regulation of DNA recombination / isotype switching / mitotic recombination / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / oxidative phosphorylation / postreplication repair / response to UV-B / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / ATP-dependent DNA damage sensor activity / germ cell development / response to X-ray / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / ATP-dependent activity, acting on DNA / mismatch repair / protein localization to chromatin / B cell differentiation / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / male gonad development / double-strand break repair / double-stranded DNA binding / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA repair / chromatin binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair Msh2-type / DNA mismatch repair protein Msh2 / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV ...DNA mismatch repair Msh2-type / DNA mismatch repair protein Msh2 / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA mismatch repair protein Msh3 / DNA mismatch repair protein Msh2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Lee, J.-H. / Thomsen, M. / Daub, H. / Steinbacher, S. / Sztyler, A. / Thieulin-Pardo, G. / Neudegger, T. / Plotnikov, N. / Iyer, R.R. / Wilkinson, H. ...Lee, J.-H. / Thomsen, M. / Daub, H. / Steinbacher, S. / Sztyler, A. / Thieulin-Pardo, G. / Neudegger, T. / Plotnikov, N. / Iyer, R.R. / Wilkinson, H. / Monteagudo, E. / Felsenfeld, D.P. / Haque, T. / Finley, M. / Dominguez, C. / Vogt, T.F. / Prasad, B.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
CHDI Foundation 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: DNA-unbound MutSbeta-ATP complex (straight clamp form)
著者: Lee, J.-H. / Thomsen, M. / Daub, H. / Steinbacher, S. / Sztyler, A. / Thieulin-Pardo, G. / Neudegger, T. / Plotnikov, N. / Iyer, R.R. / Wilkinson, H. / Monteagudo, E. / Felsenfeld, D.P. / ...著者: Lee, J.-H. / Thomsen, M. / Daub, H. / Steinbacher, S. / Sztyler, A. / Thieulin-Pardo, G. / Neudegger, T. / Plotnikov, N. / Iyer, R.R. / Wilkinson, H. / Monteagudo, E. / Felsenfeld, D.P. / Haque, T. / Finley, M. / Dominguez, C. / Vogt, T.F. / Prasad, B.C.
履歴
登録2023年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA mismatch repair protein Msh3
A: DNA mismatch repair protein Msh2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,5446
ポリマ－232,4812
非ポリマー1,0634
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein Msh3 / hMSH3 / Divergent upstream protein / DUP / Mismatch repair protein 1 / MRP1


分子量: 127618.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSH3, DUC1, DUG
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P20585
#2: タンパク質 DNA mismatch repair protein Msh2 / hMSH2 / MutS protein homolog 2


分子量: 104861.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MSH2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43246
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DNA-unbound MutSbeta-ATP complex (straight clamp form)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 56.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
9REFMACモデル精密化
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 260322 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.11→292.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.852 / SU B: 6.534 / SU ML: 0.111 / ESU R: 0.093
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.37991 --
obs0.37991 1742658 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 132.131 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.26 Å2-2.87 Å20.34 Å2
2---3.47 Å20.24 Å2
3----3.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 10584
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0030.01210758
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.9881.63314524
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.18651317
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg37.36523.394545
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.505152033
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg14.4661557
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0890.21443
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.027882
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it5.97712.4615283
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it10.43818.686589
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it6.33713.6835475
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined28.85728.85746108
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.11→3.191 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.512 128909 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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