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- PDB-8ojr: Solution NMR Structure of Alpha-Synuclein 1-25 Peptide in 50% TFE. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ojr
タイトルSolution NMR Structure of Alpha-Synuclein 1-25 Peptide in 50% TFE.
要素Alpha-synuclein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dopamine secretion / axon / synapse / extracellular region / metal ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Allen, S.G. / Williams, C. / Meade, R.M. / Tang, T.M.S. / Crump, M.P. / Mason, J.M.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T008741/1 英国
Alzheimers Research UK (ARUK)ARUK-PG2018-003 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/L016354/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/L01386X/1 英国
引用ジャーナル: Cell Rep Phys Sci / 年: 2023
タイトル: An N-terminal alpha-Synuclein fragment binds lipid vesicles to modulate lipid induced aggregation
著者: Meade, R.M. / Allen, S.G. / Williams, C. / Tang, T.M.S. / Crump, M.P. / Mason, J.M.
履歴
登録2023年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6531
ポリマ－2,6531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Mass was that of capped peptide.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area250 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area2570 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Alpha-synuclein


分子量: 2653.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide with N-terminal acetyl and C-terminal amide caps
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: H6UYS7
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-1H NOESY
121isotropic12D 1H-13C HSQC
131isotropic12D 1H-1H TOCSY
141isotropic12D 1H-1H COSY
151isotropic12D 1H-15N HSQC
161isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM aSyn_1-25, 20 mM potassium phosphate, 10 % [U-100% 2H] D2O, 50 % [U-2H] 2,2,2-Trifluoroethanol, trifluoroethanol/water
詳細: Peptide dissolved in 20mM potassium phosphate buffer with 10% D2O with TFE-d2 added to 50%
Label: aSyn Peptide / 溶媒系: trifluoroethanol/water
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMaSyn_1-25natural abundance1
20 mMpotassium phosphatenatural abundance1
10 %D2O[U-100% 2H]1
50 %2,2,2-Trifluoroethanol[U-2H]1
試料状態イオン強度: 20 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE NEO / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE NEO / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: TXO cryoprobe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
DANGLE1.1Cheung MS, Maguire ML, Stevens TJ, Broadhurst RWデータ解析
ARIA2.3.2Linge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNchemical shift assignment
AnalysisAssign2.5.2CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.4.2CCPNpeak picking
TopSpin4.1.3Bruker Biospincollection
TopSpin4.1.3Bruker Biospin解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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