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万見
- PDB-8oh4: Subtomogram averaging structure of cofilactin filament inside mic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oh4
タイトルSubtomogram averaging structure of cofilactin filament inside microtubule lumen of Drosophila S2 cell protrusion.
要素
  • Actin-5C
  • Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Cytoskeleton / Filament / Actin / Cofilactin
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of imaginal disc-derived wing hair orientation / establishment of ommatidial planar polarity / imaginal disc-derived leg segmentation / meiotic cytokinesis / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle ...establishment of imaginal disc-derived wing hair orientation / establishment of ommatidial planar polarity / imaginal disc-derived leg segmentation / meiotic cytokinesis / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / EPHB-mediated forward signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cell-extracellular matrix interactions / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / VEGFA-VEGFR2 Pathway / ovarian fusome organization / Platelet degranulation / MAP2K and MAPK activation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / compound eye morphogenesis / DNA Damage Recognition in GG-NER / mushroom body development / rhabdomere development / actin filament fragmentation / actomyosin contractile ring assembly / Clathrin-mediated endocytosis / border follicle cell migration / compound eye development / sperm individualization / centrosome separation / UCH proteinases / establishment of planar polarity / epithelial structure maintenance / maintenance of protein location in cell / brahma complex / actin filament severing / actin filament depolymerization / Ino80 complex / tube formation / regulation of lamellipodium assembly / lamellipodium assembly / female gonad development / mitotic cytokinesis / actin filament polymerization / axonogenesis / actin filament organization / positive regulation of protein secretion / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear matrix / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity / chromatin remodeling / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-5C / Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila (ハエ)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.5 Å
データ登録者Ventura Santos, C. / Carter, A.P.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
Wellcome Trust210711/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2023
タイトル: CryoET shows cofilactin filaments inside the microtubule lumen.
著者: Camilla Ventura Santos / Stephen L Rogers / Andrew P Carter /
要旨: Cytoplasmic microtubules are tubular polymers that can harbor small proteins or filaments inside their lumen. The identity of these objects and what causes their accumulation has not been ...Cytoplasmic microtubules are tubular polymers that can harbor small proteins or filaments inside their lumen. The identity of these objects and what causes their accumulation has not been conclusively established. Here, we used cryogenic electron tomography (cryoET) of S2 cell protrusions and found filaments inside the microtubule lumen, which resemble those reported recently in human HAP1 cells. The frequency of these filaments increased upon inhibition of the sarco/endoplasmic reticulum Ca ATPase (SERCA) with the small-molecule drug thapsigargin. Subtomogram averaging showed that the luminal filaments adopt a helical structure reminiscent of cofilin-bound actin (cofilactin). Consistent with this, cofilin was activated in cells under the same conditions that increased luminal filament occurrence. Furthermore, RNAi knock-down of cofilin reduced the frequency of luminal filaments with cofilactin morphology. These results suggest that cofilin activation stimulates its accumulation on actin filaments inside the microtubule lumen.
履歴
登録2023年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-5C
B: Actin-5C
C: Actin-5C
I: Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
D: Actin-5C
J: Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
E: Actin-5C
K: Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
F: Actin-5C
L: Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
G: Actin-5C
M: Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog
H: Actin-5C
N: Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)432,37114
ポリマ－432,37114
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin-5C


分子量: 41160.980 Da / 分子数: 8
変異: 6 N-terminal residues (MCDEEV) were removed. Residues 42-50 (QGVMVGMGC) were removed
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Drosophila (ハエ) / 細胞株: S2 cells
参照: UniProt: P10987, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Cofilin/actin-depolymerizing factor homolog / Protein D61 / Protein twinstar


分子量: 17180.529 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Drosophila (ハエ) / 細胞株: S2 cells / 参照: UniProt: P45594

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: Cofilactin filament inside the microtubule lumen of induced Drosophila S2 cell protrusion
タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Drosophila (ハエ)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil R3.5/1 Au200 grids were glow discharged for 30s at 20 - 30 mA and subsequently coated with 0.25 ug/mL Concanavalin Aater for 1 - 16 h at 37 degrees Celcius.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 198.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm
撮影電子線照射量: 3 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 120 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
詳細: Data was collected on Gatan K2 summit (2.952 A/pixel) and Gatan K3 summit (2.659 A/pixel) with 3 degree increments (3 e/A2 dose per tilt). The total dose was between 118 and 122 e/A2.
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM4.1.0beta画像取得
11RELION3.1分類
12RELION3.1３次元再構成
CTF補正詳細: CTF estimation was performed in WARP. CTF correction was performed in Relion 3.1.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 16.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3801
詳細: helical symmetry (-162 twist, 29A rise) was applied during 3D classification but not during refinements.
対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 58 / Num. of volumes extracted: 7549
原子モデル構築詳細: Drosophila cofilin and actin structures were predicted as a complex with Alphafold 2-Multimer. Actin from the predicted cofilin-actin complex was iteratively aligned with 8 actin subunits in ...詳細: Drosophila cofilin and actin structures were predicted as a complex with Alphafold 2-Multimer. Actin from the predicted cofilin-actin complex was iteratively aligned with 8 actin subunits in the chicken cofilactin PDB model 5yU8. Two cofilin moieties at the pointed end were removed. Side chains were truncated. The model was not refined.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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