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- PDB-8og3: E. coli NfsB triple mutant T41L/N71S/F124T bound to citrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8og3
タイトルE. coli NfsB triple mutant T41L/N71S/F124T bound to citrate
要素Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nitroreductase / citrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


6,7-dihydropteridine reductase / 2,4,6-trinitrotoluene catabolic process / 6,7-dihydropteridine reductase activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / 酸化還元酵素 / FMN binding / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase NfsB-like / : / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Day, M.A. / White, S.A. / Hyde, E.I. / Searle, P.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Structure and Dynamics of Three Escherichia coli NfsB Nitro-Reductase Mutants Selected for Enhanced Activity with the Cancer Prodrug CB1954.
著者: Day, M.A. / Christofferson, A.J. / Anderson, J.L.R. / Vass, S.O. / Evans, A. / Searle, P.F. / White, S.A. / Hyde, E.I.
履歴
登録2023年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
B: Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0039
ポリマ－47,5202
非ポリマー1,4837
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9840 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area17120 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)57.263, 57.263, 263.827
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase / Dihydropteridine reductase / FMN-dependent nitroreductase


分子量: 23759.916 Da / 分子数: 2 / 変異: T41L, N71S. F124T / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Triple mutant of NfsB / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: DH5a / 遺伝子: nfsB, dprA, nfnB, nfsI, ntr, b0578, JW0567 / プラスミド: pET11c / 詳細 (発現宿主): T7 expression vector / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P38489, 酸化還元酵素, 6,7-dihydropteridine reductase
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 13% PEG 4,000; 100 mM Na Acetate, 15% Ethylene glycol, 100 mM Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→47.99 Å / Num. obs: 27043 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.16 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 21.17
反射 シェル解像度: 2.094→2.148 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.54 / Num. unique obs: 1910 / Rsym value: 0.369 / % possible all: 98.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0405精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.09→47.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.615 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.211 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21796 1347 5 %RANDOM
Rwork0.16451 ---
obs0.16717 25696 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3---1.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→47.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3346 0 100 332 3778
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0123530
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163323
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5891.6444791
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.5411.5827673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1635434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.449514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15510592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02749
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4312.111733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.4312.111733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4463.7842165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.4453.7842166
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.622.4871797
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5782.4821794
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.4524.3812626
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.00522.414227
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.00422.424228
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.094→2.148 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 86 -
Rwork0.211 1824 -
obs--98.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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