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- PDB-8og0: Crystal structure of MJF14-6-4-2 Fab fragment in complex with epi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8og0
タイトルCrystal structure of MJF14-6-4-2 Fab fragment in complex with epitope peptide
要素
  • Alpha-synuclein
  • Fab fragment heavy chain
  • Fab fragment light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Alpha synuclein / Fab fragment / MJF14-6-4-2 / epitope
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / neutral lipid metabolic process / regulation of phospholipase activity / negative regulation of monooxygenase activity / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of glutathione peroxidase activity / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / negative regulation of transporter activity / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / regulation of norepinephrine uptake / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of locomotion / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / regulation of macrophage activation / negative regulation of microtubule polymerization / dopamine uptake involved in synaptic transmission / synaptic vesicle transport / dynein complex binding / positive regulation of receptor recycling / regulation of dopamine secretion / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / response to type II interferon / cuprous ion binding / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of exocytosis / kinesin binding / positive regulation of endocytosis / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to magnesium ion / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / localization / phospholipid metabolic process / supramolecular fiber organization / axon terminus / inclusion body / cellular response to copper ion / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / excitatory postsynaptic potential / response to interleukin-1 / adult locomotory behavior / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / fatty acid metabolic process / long-term synaptic potentiation / phosphoprotein binding / protein tetramerization / regulation of transmembrane transporter activity / synapse organization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / protein destabilization / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ferrous iron binding / tau protein binding / PKR-mediated signaling / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / receptor internalization / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / actin cytoskeleton / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / actin binding / cell cortex / histone binding / cellular response to oxidative stress / growth cone / postsynapse / chemical synaptic transmission / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / amyloid fibril formation / response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / oxidoreductase activity / lysosome / transcription cis-regulatory region binding
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.712 Å
データ登録者Tars, K. / Lieknina, I.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)OligoFITEuropean Union
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural basis of epitope recognition by anti-alpha synuclein antibodies MJF14-6-4-2
著者: Tars, K. / Lieknina, I.
履歴
登録2023年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab fragment light chain
H: Fab fragment heavy chain
P: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8653
ポリマ－46,8653
非ポリマー00
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18250 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)37.484, 66.700, 167.167
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 Fab fragment light chain


分子量: 22771.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#2: 抗体 Fab fragment heavy chain


分子量: 23486.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
#3: タンパク質・ペプチド Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 607.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37840
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: Sitting droplets were set up by mixing 1 ul of Fab fragments, 0.5 ul of peptide (1 mg/ml in 20 mM tris-HCl) and 1 ul crystallization buffer (24% PEG 6000, 0.1M Na-citrate pH 5.0).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976254 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976254 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.712→83.58 Å / Num. obs: 37216 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.712→1.902 Å / Rmerge(I) obs: 1.609 / Num. unique obs: 1626

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
autoPROCv1.0.5データ削減
autoPROCv1.0.5データスケーリング
PHASERv2.5.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.712→83.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.525 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23117 1594 4.9 %RANDOM
Rwork0.19531 ---
obs0.19704 30930 70.39 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.835 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å2-0 Å2
2--0.16 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.712→83.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3211 0 0 171 3382
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0113360
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0162927
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.654617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4771.5476848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6555445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.766510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.48710483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02662
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9362.3991768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9352.3991768
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9373.582217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9363.582218
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1892.4891592
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1882.4881593
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2663.6662401
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.70231.3753563
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.65130.933540
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.712→1.756 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 9 -
Rwork0.309 136 -
obs--4.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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