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万見
- PDB-8oek: Crystal structure of the HormR-GAIN domains of adhesion GPCR ADGR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8oek
タイトルCrystal structure of the HormR-GAIN domains of adhesion GPCR ADGRB2 (BAI2) in the uncleaved state
要素Adhesion G protein-coupled receptor B2
キーワードSIGNALING PROTEIN / CIS-AUTOPROTEOLYSIS / EXTRACELLULAR / aGPCR
機能・相同性
機能・相同性情報


calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / negative regulation of angiogenesis / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. ...: / GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Adhesion G protein-coupled receptor B2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Pohl, F. / Strater, N.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)421152132 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of GAIN domain autoproteolysis and cleavage-resistance in the adhesion G-protein coupled receptors
著者: Pohl, F. / Strater, N.
履歴
登録2023年3月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesion G protein-coupled receptor B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7443
ポリマ－49,3851
非ポリマー3582
水32418
1
A: Adhesion G protein-coupled receptor B2
ヘテロ分子

A: Adhesion G protein-coupled receptor B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4876
ポリマ－98,7712
非ポリマー7164
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.864, 95.183, 49.465
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1118-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Adhesion G protein-coupled receptor B2 / Brain-specific angiogenesis inhibitor 2


分子量: 49385.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADGRB2, BAI2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GntI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60241
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.19 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate pH 6.5, 200 mM MgCl2 and 20 % (w/v) PEG 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.77121 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.77121 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.216→63.343 Å / Num. obs: 13145 / % possible obs: 63.8 % / 冗長度: 12.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.214 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.223 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.216→2.447 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 1.855 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 658 / CC1/2: 0.567 / Rpim(I) all: 0.583 / Rrim(I) all: 1.983 / % possible all: 12.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSFeb 5, 2021 (BUILT 20210323)データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
STARANISO2.3.74 (20210424)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→63.34 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2866 625 4.76 %
Rwork0.2292 --
obs0.2318 13140 63.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→63.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2710 0 19 18 2747
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032800
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6583813
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5171028
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042435
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004488
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.440.3262330.3211577X-RAY DIFFRACTION12
2.44-2.790.3971420.30412494X-RAY DIFFRACTION52
2.79-3.520.31972030.25224423X-RAY DIFFRACTION90
3.52-63.340.2472470.20225021X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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