+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8oe2 | ||||||
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Title | Structure of hyperstable haloalkane dehalogenase variant DhaA223 | ||||||
Components | Haloalkane dehalogenase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Engineered haloalkane dehalogenase | ||||||
Function / homology | Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / response to toxic substance / Alpha/Beta hydrolase fold / Haloalkane dehalogenase Function and homology information | ||||||
Biological species | synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.51 Å | ||||||
Authors | Marek, M. | ||||||
Funding support | Czech Republic, 1items
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Citation | Journal: Acs Catalysis / Year: 2023 Title: Advancing Enzyme's Stability and Catalytic Efficiency through Synergy of Force-Field Calculations, Evolutionary Analysis, and Machine Learning. Authors: Kunka, A. / Marques, S.M. / Havlasek, M. / Vasina, M. / Velatova, N. / Cengelova, L. / Kovar, D. / Damborsky, J. / Marek, M. / Bednar, D. / Prokop, Z. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8oe2.cif.gz | 736.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8oe2.ent.gz | 607.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8oe2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/8oe2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oe/8oe2 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 8oe6C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 6 molecules ABCDEF
#1: Protein | Mass: 34642.508 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Gene: dhaA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A3G4, haloalkane dehalogenase |
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-Non-polymers , 6 types, 1882 molecules
#2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | ChemComp-TRS / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 / Details: Ammonium sulphate, Bis-tris, PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.999 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 7, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.51→47.72 Å / Num. obs: 296214 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 3.5 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 7.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.51→1.53 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 14110 / CC1/2: 0.51 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.51→47.72 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.44 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.51→47.72 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 21.1346 Å / Origin y: 23.735 Å / Origin z: -20.4705 Å
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Refinement TLS group | Selection details: all |