[日本語] English
万見
- PDB-8odr: Mimetic of UBC9-SUMO1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8odr
タイトルMimetic of UBC9-SUMO1
要素
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードLIGASE / UBC9 / SUMO1 / CONJUGATION / UBIQUITIN-LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / protein localization to nuclear pore / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / transferase complex / HLH domain binding / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors ...SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / protein localization to nuclear pore / SUMOylation of nuclear envelope proteins / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / transferase complex / HLH domain binding / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / Vitamin D (calciferol) metabolism / nuclear stress granule / PML body organization / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / XY body / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / regulation of cardiac muscle cell contraction / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / ubiquitin-specific protease binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription factors / roof of mouth development / SUMOylation of DNA replication proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / transporter activator activity / postsynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / protein modification process / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / SUMOylation of intracellular receptors / chromosome segregation / regulation of protein stability / positive regulation of protein-containing complex assembly / PML body / PKR-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear speck / protein stabilization / nuclear body / positive regulation of cell migration / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / : / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / : / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Coste, F. / Goffinont, S. / Suskiewicz, M.J.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101078837European Union
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structural insights into the regulation of the human E2∼SUMO conjugate through analysis of its stable mimetic.
著者: Goffinont, S. / Coste, F. / Prieu-Serandon, P. / Mance, L. / Gaudon, V. / Garnier, N. / Castaing, B. / Suskiewicz, M.J.
履歴
登録2023年3月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5763
ポリマ－29,4802
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.280, 53.575, 100.259
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin ...RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 19002.867 Da / 分子数: 1 / 変異: K14R, A129K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P63279, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 10476.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: LiSO4, Tris pH8.5, PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→47.25 Å / Num. obs: 6755 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 64.3 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rpim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.85→3 Å / 冗長度: 9.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 949 / CC1/2: 0.682 / Rpim(I) all: 0.506 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→47.25 Å / SU ML: 0.3751 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.5092
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2579 702 10.45 %
Rwork0.2212 6013 -
obs0.2252 6715 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1783 0 5 0 1788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00241834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.50422501
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0408271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044331
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2091660
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-3.070.35711230.35031183X-RAY DIFFRACTION99.77
3.07-3.380.331450.2751177X-RAY DIFFRACTION99.92
3.38-3.870.26961490.23431177X-RAY DIFFRACTION100
3.87-4.870.25171330.18441205X-RAY DIFFRACTION99.93
4.87-47.250.20781520.19621271X-RAY DIFFRACTION99.86

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る