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万見
- PDB-8khp: CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8khp
タイトルCULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase
要素
  • Cullin-3
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
  • Kelch-like protein 22
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / COPII vesicle coating / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / cellular response to L-leucine ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / POZ domain binding / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / COPII vesicle coating / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / cellular response to L-leucine / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / RHOBTB3 ATPase cycle / embryonic cleavage / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cell projection organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / Notch binding / fibroblast apoptotic process / NEDD8 ligase activity / RHOBTB1 GTPase cycle / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / stem cell division / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / mitotic metaphase chromosome alignment / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of Rho protein signal transduction / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / stress fiber assembly / negative regulation of mitophagy / positive regulation of cytokinesis / Prolactin receptor signaling / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / mitotic sister chromatid segregation / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / sperm flagellum / RHOBTB2 GTPase cycle / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / intercellular bridge / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / gastrulation / 14-3-3 protein binding / transcription-coupled nucleotide-excision repair / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of cellular response to insulin stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of autophagy / post-translational protein modification / cyclin binding / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / positive regulation of protein ubiquitination / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / kidney development / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / G1/S transition of mitotic cell cycle / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein destabilization / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / positive regulation of T cell activation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants
類似検索 - 分子機能
Kelch-like protein 22 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / : ...Kelch-like protein 22 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin protein neddylation domain / : / Kelch motif / Kelch / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Kelch repeat type 1 / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-3 / Kelch-like protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Su, M.-Y. / Su, M.-Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Other government2022A1515010856 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the KLHL22 E3 ligase bound to an oligomeric metabolic enzyme.
著者: Fei Teng / Yang Wang / Ming Liu / Shuyun Tian / Goran Stjepanovic / Ming-Yuan Su /
要旨: CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric ...CULLIN-RING ligases constitute the largest group of E3 ubiquitin ligases. While some CULLIN family members recruit adapters before engaging further with different substrate receptors, homo-dimeric BTB-Kelch family proteins combine adapter and substrate receptor into a single polypeptide for the CULLIN3 family. However, the entire structural assembly and molecular details have not been elucidated to date. Here, we present a cryo-EM structure of the CULLIN3 in complex with Kelch-like protein 22 (KLHL22) and a mitochondrial glutamate dehydrogenase complex I (GDH1) at 3.06 Å resolution. The structure adopts a W-shaped architecture formed by E3 ligase dimers. Three CULLIN3 dimers were found to be dynamically associated with a single GDH1 hexamer. CULLIN3 ligase mediated the polyubiquitination of GDH1 in vitro. Together, these results enabled the establishment of a structural model for understanding the complete assembly of BTB-Kelch proteins with CULLIN3 and how together they recognize oligomeric substrates and target them for ubiquitination.
履歴
登録2023年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月13日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月13日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月13日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月13日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like protein 22
B: Kelch-like protein 22
C: Cullin-3
D: Cullin-3
E: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
F: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)346,1966
ポリマ－346,1966
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like protein 22


分子量: 71744.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL22 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q53GT1
#2: タンパク質 Cullin-3 / CUL-3


分子量: 89063.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL3, KIAA0617 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13618
#3: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / ...E3 ubiquitin-protein transferase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / Rbx1 / Regulator of cullins 1 / ROC1


分子量: 12289.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P62877, RING-type E3 ubiquitin transferase, cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CULLIN3-KLHL22-RBX1 E3 ligase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm
撮影電子線照射量: 1.07 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 181834 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00217807
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.46524295
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.0812836
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042970
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0023282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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