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- PDB-8kg2: Crystal structure of p97-N/D1 hexamer in complex with FAF1-UBX domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kg2
タイトルCrystal structure of p97-N/D1 hexamer in complex with FAF1-UBX domain
要素
  • FAS-associated factor 1
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードPROTEIN BINDING / valosin-containing protein / Fas-associated factor 1 / ubiquitin-regulatory X
機能・相同性
機能・相同性情報


ooplasm / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / CD95 death-inducing signaling complex / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / cytoplasm protein quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway ...ooplasm / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / CD95 death-inducing signaling complex / cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / cytoplasm protein quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / aggresome assembly / vesicle-fusing ATPase / NADH metabolic process / protein kinase regulator activity / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / regulation of synapse organization / ubiquitin-specific protease binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ATPase complex / regulation of protein catabolic process / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / NF-kappaB binding / HSF1 activation / negative regulation of hippo signaling / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / proteasomal protein catabolic process / regulation of cell adhesion / translesion synthesis / Protein methylation / interstrand cross-link repair / ERAD pathway / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / heat shock protein binding / proteasome complex / viral genome replication / lipid droplet / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / positive regulation of DNA replication / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / macroautophagy / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / establishment of protein localization / positive regulation of protein-containing complex assembly / ABC-family proteins mediated transport / ADP binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / autophagy / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nuclear envelope / Neddylation / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding
類似検索 - 分子機能
: / Fas-associated factor 1 / FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / : / UAS / UAS / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain ...: / Fas-associated factor 1 / FAS-associated factor 1-like, UBX domain / FAF1, UBA-like domain / : / UAS / UAS / Domain present in ubiquitin-regulatory proteins / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / UBA-like domain / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Thioredoxin-like superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / FAS-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Kang, W.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2021R1A6A1A10044154 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2022R1C1C1004221 韓国
引用ジャーナル: J. Korean Chem. Soc. / 年: 2024
タイトル: Crystal Structure of p97-N/D1 Hexamer Complexed with FAF1 UBX Domain
著者: Kang, W.
履歴
登録2023年8月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
M: FAS-associated factor 1
N: FAS-associated factor 1
O: FAS-associated factor 1
P: FAS-associated factor 1
Q: FAS-associated factor 1
R: FAS-associated factor 1
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
I: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
J: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
K: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
L: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
S: FAS-associated factor 1
T: FAS-associated factor 1
U: FAS-associated factor 1
V: FAS-associated factor 1
W: FAS-associated factor 1
X: FAS-associated factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)699,47736
ポリマ－694,35124
非ポリマー5,12612
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area72820 Å2
ΔGint-265 kcal/mol
Surface area238040 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)106.665, 134.484, 148.223
Angle α, β, γ (deg.)71.52, 80.87, 87.53
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase


分子量: 48860.168 Da / 分子数: 12 / 変異: E192A, D193A, E194A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072
#2: タンパク質
FAS-associated factor 1


分子量: 9002.397 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNN5
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M sodium acetate, 0.1M sodium citrate (pH 5.6), 5% polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→48.8 Å / Num. obs: 150419 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.088 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 7512 / CC1/2: 0.704 / Rrim(I) all: 0.839

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XDSデータ削減
Aimless1.12.12データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 25.816 / SU ML: 0.429 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.481 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24626 6798 5 %RANDOM
Rwork0.19769 ---
obs0.20016 129500 97.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 91.028 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.91 Å22.83 Å21.86 Å2
2---0.14 Å21.64 Å2
3----1.48 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→48.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48411 0 324 0 48735
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01249565
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.561.65267004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.99356102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg15.5055468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.19109083
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.27631
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0236731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.6468.56224495
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it14.99115.39130568
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it12.0899.42225070
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined25.19995.1873512
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 497 -
Rwork0.324 9608 -
obs--97.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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