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- PDB-8kb7: Crystal structure of UDP/mannose-bound AGO61/beta-1,4-N-Acetylglu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8kb7
タイトルCrystal structure of UDP/mannose-bound AGO61/beta-1,4-N-Acetylglucosaminyltransferase 2 (POMGNT2)
要素Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein O-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase / O-linked glycosylation / protein O-linked glycosylation via mannose / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-linked glycosylation / neuron migration / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase 61 / : / Glycosyltransferase 61 / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Satoh, T. / Umezawa, F. / Yagi, H. / Kato, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)23gm6410010h0004 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP19H03361 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of UDP/mannose-bound AGO61/beta-1,4-N-Acetylglucosaminyltransferase 2 (POMGNT2)
著者: Satoh, T. / Umezawa, F. / Yagi, H. / Kato, K.
履歴
登録2023年8月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
B: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
C: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
D: Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)260,82622
ポリマ－257,0204
非ポリマー3,80618
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.019, 150.002, 191.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNAA52 - 57930 - 557
21ASNASNBB52 - 57930 - 557
12THRTHRAA52 - 58030 - 558
22THRTHRCC52 - 58030 - 558
13THRTHRAA52 - 58030 - 558
23THRTHRDD52 - 58030 - 558
14ASNASNBB52 - 57930 - 557
24ASNASNCC52 - 57930 - 557
15ASNASNBB52 - 57930 - 557
25ASNASNDD52 - 57930 - 557
16THRTHRCC52 - 58030 - 558
26THRTHRDD52 - 58030 - 558

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Protein O-linked-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase 2 / POMGnT2 / Extracellular O-linked N-acetylglucosamine transferase-like / Glycosyltransferase-like ...POMGnT2 / Extracellular O-linked N-acetylglucosamine transferase-like / Glycosyltransferase-like domain-containing protein 2


分子量: 64254.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POMGNT2, AGO61, C3orf39, EOGTL, GTDC2 / プラスミド: p3XFLAG-CMV-9 / Cell (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NAT1, protein O-mannose beta-1,4-N-acetylglucosaminyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 12% PEG4000, 0.1 M sodium citrate tribasic (pH 6.0), and 0.1 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月11日
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 97911 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.918 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 31767 / CC1/2: 0.569 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→47.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 12.953 / SU ML: 0.233 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.406 / ESU R Free: 0.27 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22823 5042 4.9 %RANDOM
Rwork0.19124 ---
obs0.19304 97911 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 88.647 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.61 Å20 Å20 Å2
2--6.09 Å20 Å2
3----1.47 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→47.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16633 0 236 0 16869
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01317347
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01516374
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6341.66723631
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2261.58337569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.00752025
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41121.284950
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.316152834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.24815131
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.22211
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.0468.8768148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.0458.8768147
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.1313.32810157
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other11.1313.32910158
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.2219.799199
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other9.229.7919199
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other13.48414.3813475
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined15.80618030
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other15.80618030
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A166460.04
12B166460.04
21A167040.05
22C167040.05
31A168270.04
32D168270.04
41B165450.05
42C165450.05
51B165590.05
52D165590.05
61C166620.05
62D166620.05
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.874 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.399 345 -
Rwork0.375 7074 -
obs--98.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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